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J-GLOBAL ID：201102264172276242   整理番号：11A0996561

非競合的カルシウムイオンと競合的Tris阻害剤による1,3-1,4-β-D-グルカナーゼの阻害についての構造基盤

Structural basis for the inhibition of 1,3-1,4-β-d-glucanase by noncompetitive calcium ion and competitive Tris inhibitors

著者 (5件)： TSAI Li-chu (Inst. of Organic and Polymeric Materials, National Taipei Univ. of Technol., Taipei 10608, Taiwan, TWN) ,  HSIAO Ching-hua (Inst. of Organic and Polymeric Materials, National Taipei Univ. of Technol., Taipei 10608, Taiwan, TWN) ,  LIU Wen-yan (Inst. of Organic and Polymeric Materials, National Taipei Univ. of Technol., Taipei 10608, Taiwan, TWN) ,  YIN Li-ming (Inst. of Organic and Polymeric Materials, National Taipei Univ. of Technol., Taipei 10608, Taiwan, TWN) ,  SHYUR Lie-fen (Agricultural Biotechnology Res. Center, Academia Sinica, Taipei 11529, Taiwan, TWN)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 407  号： 3  ページ： 593-598  発行年： 2011年04月15日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本論文において,著者らはTFsβ-グルカナーゼのW203F変異体であって,酵素の活性部位にTrp203芳香族残基を含有するものの構造を決定した。Trp203残基はセロトリオースのグルコース産生を積み重ねる。さらなる解析は2つの余分なカルシウムイオンとTris分子が変異体の構造に結合することを明らかする。Tris分子はGlu56およびGlu60の触媒残基に結合し,-1サブサイトでの基質結合により通常使用される領域に見出された。加えて,2番目のCa²⁺イオンは蛋白質表面上のPhe152とGlu154残基近くに見出され,3番目はAsp202残基の活性部位近くに見出された。動的実験はTrisとイミダゾールはTFsβ-グルカナーゼの競合的阻害剤であるが,カルシウムは非競合的阻害剤であることを明らかにした。この2つのタイプの酵素阻害はグルコシルヒドロラーゼファミリー16についての初めての報告である。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *グルカナーゼ ,  *カルシウム化合物 ,  金属イオン ,  ヒドロラーゼ ,  活性部位 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族アルコール ,  アミノアルコール ,  第一アミン ,  ポリオール
準シソーラス用語： カルシウムイオン ,  グルコシルヒドロラーゼ

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： Tris【buffering agent】

タイトルに関連する用語 (7件)： 競合 ,  カルシウムイオン ,  TRIS ,  阻害剤 ,  グルカナーゼ ,  阻害 ,  基盤