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J-GLOBAL ID:201702240743542313   整理番号:17A0664659

ヒト血清アルブミンと光応答性アゾベンゼンポリアミン誘導体の結合機構の探査【Powered by NICT】

Probing the binding mechanism of photoresponsive azobenzene polyamine derivatives with human serum albumin
著者 (7件):
資料名:
巻:号: 10  ページ: 5912-5919  発行年: 2017年 
JST資料番号: U7055A  ISSN: 2046-2069  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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内部または外部刺激に感受性剤による化学的及び生化学的過程の制御は近年多くの注目を集めている。特に感光性ポリアミンは最近DNAのハイブリダイゼーション/融解を光誘発するだけでなくその固有形態を改質するために使用した。これらの結果は,アゾベンゼンベースポリアミン誘導体を合成し,ヒト血清アルブミン(HSA)に対するそれらの影響,血漿中の主要細胞外蛋白質であり,外因性化合物により発揮される適切な生物学的活性の高を研究を促した。H SA活性サイトへの関連化合物の結合機構を評価し,理解するために生体分子標的プローブの設計のための重要な段階であることが分かった。ポリアミン部分はフォトクロムH SA付加物の安定化に重要な役割を果たしているに沿った一置換アゾ4Nとビスマス置換ビス アゾ 4N アゾベンゼン誘導体の両方が中程度の親和性を持つ蛋白質テンプレートと正電荷の数を結合することを示した。トリプトファン残基の蛍光強度で起こる変化は静的機構により駆動された消光の証拠を提供するK_svとk_qパラメータを決定することを可能にした。結合過程負のΔHとΔSの両方がH SAフォトクロム結合は主にイオン的性質の長距離相互作用の組合せにより安定化されることを示した。ドナー(Trp-214)とアクセプタ(フォトクロム)スペクトルの間の重なりを距離(r)とエネルギー移動の速度(k_ET)を計算することができた。H SA構造要素の研究はアゾベンゼン誘導体,それらの立体配座では,全体的な蛋白質二次構造にわずかに影響する,その天然状態を変化させないことを明らかにした。H SAに結合した生物起源および類似のポリアミンの以前に報告されたものを有する感光性ポリアミンを用いて達成結果の直接比較は,アゾモチーフは球状蛋白質に対する光スイッチの全体的な結合親和性を大幅に強化しないとその固有形態に影響するわずかに寄与していることを明らかにした。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  反応速度論・触媒一般 
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