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J-GLOBAL ID:201702241521699190   整理番号:17A0444364

Agaricus meleagrisピラノースデヒドロゲナーゼN-グリコシル化部位の解析と部分的に非グリコシル化酵素の性能【Powered by NICT】

Analysis of Agaricus meleagris pyranose dehydrogenase N-glycosylation sites and performance of partially non-glycosylated enzymes
著者 (9件):
資料名:
巻: 99  ページ: 57-66  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0989B  ISSN: 0141-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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担子菌Agaricus meleagris(AmPDH1)からのピラノースデヒドロゲナーゼ1は多様な糖を酸化できる酸化還元酵素である。これと基板のdioxidationと過酸化水素の産生の能力のために,酵素バイオ燃料電池での使用のための研究されていない。活性部位入口近くでは,N-グリコシル化部位N~75とN~175のin vitro脱グリコシル化AmPDH1だけでなくノックアウト変異体は以前にAmPDH1で修飾した黒鉛電極の達成可能な電流密度と酸化還元メディエータとしてオスミウム酸化還元ポリマを改善し,10倍まで示した。AmPDH1のN-グリコシル化の役割をより良く理解するために,系統的なN-グリコシル化部位の突然変異体はこの研究で調べた,発現効率,酵素活性および安定性に関してであった。,N-グリコシル化の部位特異的な広がりは天然及び組換野生型AmPDH1間で比較した。部位N~252のノックアウトはポリアクリルアミドゲル電気泳動で検出されたように大幅に拡大したN-グリカン構造の付着を防止したが,修飾電極上での酵素性能を有意には変化させなかった。これは分子サイズでなく活性部位の接近可能性のような他の因子は,脱グリコシル化AmPDH1/osmiumレドックス高分子修飾電極の性能を改善することを示唆した。AmPDH1の第四のN-グリコシル化部位はN~319で質量分析によって確認することができ,それは関連真菌ピラノースデヒドロゲナーゼではなくグルコース-メタノール-コリンオキシドレダクターゼ構造ファミリーの他のメンバーで保存されているように見えた。部位である酵素の機能的組換え発現に必須である唯一のものであることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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酵素一般  ,  酵素の応用関連  ,  微生物酵素の生産 
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