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J-GLOBAL ID:201702285325326818   整理番号:17A0700221

エタノール水溶液中のα-ゼインの疎水性を調節する自己集合形態【Powered by NICT】

Hydrophobicity-modulating self-assembled morphologies of α-zein in aqueous ethanol
著者 (11件):
資料名:
巻: 51  号: 12  ページ: 2621-2629  発行年: 2016年 
JST資料番号: B0863A  ISSN: 0950-5423  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質フィブリル化は表面コロニー形成機械的強化構造への広い範囲の生物学的機能を果たすそれは神経変性疾患の発症と関連している。細動は骨格を形成するポリペプチドの固有の能力であると考えられているが,関連する研究は水溶性蛋白質よりもむしろ不溶性構造上の長い濃縮された。本研究では,疎水性蛋白質のアミロイド線維への自己集合をモデル蛋白質としてα-ゼインを用いて研究した。α-ゼインの自己組織化形態は,蛋白質と溶媒の両方の疎水性-親水性特性により決定した。エタノール水溶液中でのインキュベート熱により,α-ゼインは低エタノール組成と中性に近いpHでアミロイド繊維を形成したが,酸性条件と高エタノール組成は球状凝集体の形成をもたらした。α-ゼインの線維化は,食品,化粧品及び医薬品適用におけるバイオベースゲルまたは強化充填剤としての大きな可能性を示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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食品蛋白質 
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