保存された残基Arg109とそのバイオテクノロジー的関連性の標的突然変異によるBacillus licheniformisからのγ-グルタミルトランスペプチダーゼのトランスペプチダーゼ進化と加水分解変異体【Powered by NICT】

Bindal Shruti; Sharma Sujata; Singh Tej P.; Gupta Rani

文献

J-GLOBAL ID：201702230366690790 整理番号：17A0881023

保存された残基Arg109とそのバイオテクノロジー的関連性の標的突然変異によるBacillus licheniformisからのγ-グルタミルトランスペプチダーゼのトランスペプチダーゼ進化と加水分解変異体【Powered by NICT】

Evolving transpeptidase and hydrolytic variants of γ-glutamyl transpeptidase from Bacillus licheniformis by targeted mutations of conserved residue Arg109 and their biotechnological relevance

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資料名：
巻： 249 ページ： 82-90 発行年： 2017年
JST資料番号： A0456C ISSN： 0168-1656 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

γ-グルタミルトランスペプチダーゼ(GGT)は受容体へのL-グルタミン(Gln)とグルタチオン(GSH)のようなドナー化合物からγ-グルタミル部分の移動を触媒する。GGT酵素を用いて種々のγグルタミル含有化合物の生合成の間,自己ペプチド転移反応は望ましくない副生成物の生成をもたらした。,GGT酵素の自動トランスペプチダーゼ活性を変化させるために,Glnの結合親和性を改良すべきである。グルタミン酸と複合体を形成したBacillus licheniformisのGGT(BlGT)の構造研究は,グルタミン酸はArg109のグアニジン部分を有するαcarboxlic基による強いイオン相互作用を持つことを示した。この相互作用は,Glnの結合親和性に対する重要な寄与因子であると思われる。この観点から,Bacillus licheniformis ER15GGT(BlGGT)の六変異株。Arg109Lys,Arg109Ser,Arg109Met,Arg109Leu,Arg109GluとArg109Pheを調製した。BlGTの構造から見られるように,Arg109Lys109への突然変異は,Glnに対する親和性を減少させるある程度可能性があるが,他の変異は親和性を低下させる非常に期待されている。生物物理学的特性化と機能的研究は,Arg109Lys変異体は他の変異体よりもペプチド転移活性及び触媒効率を増加させていることを明らかにした。Arg109Lys変異体はL-テアニン合成のための高い変換率を示した。さらに,活性部位でのGlnの結合を完全に変えるとしてArg109Met変異体は増加した加水分解活性を示した。酵素の塩安定性は,食品産業におけるGGTの加水分解応用で必要とされるH is112によりArg109置換に著しく改善された。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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遺伝子操作 , 酵素一般

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