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J-GLOBAL ID:201702237815559950   整理番号:17A0697235

Sリモネンシンターゼの変換ピネンまたはphellandreneシンターゼに対する活性部位の可塑性を明らかにする【Powered by NICT】

Converting S-limonene synthase to pinene or phellandrene synthases reveals the plasticity of the active site
著者 (6件):
資料名:
巻: 137  ページ: 34-41  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0116B  ISSN: 0031-9422  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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S-リモネンシンターゼはS-リモネンを形成するゲラニルピロリン酸(GPP)を環化するモデルモノテルペンシンターゼである。その生成物の大部分はリモネンから構成されているとして比較的特異的な酵素である。本研究では,著者らはN345A/L423A/S454AまたはN345I変異を導入後ピネンまたはフェランドレンシンターゼに変換した。N345に関する更なる研究は,この残基の極性はテルピニルカチオン中間体を安定化することによりリモネン産生において重要な役割を果たすことを示唆する。非極性残基に変異させた場合,カルボカチオンはピロリン酸に向けて移動し,ピネンまたはフェランドレンの産生に導く更なる環化または水素化物シフトが生じる。一方,この位置での極性残基を持っているが変異体酵素は主生成物としてリモネンを生成した。種を越えたリモネンシンターゼ間の保存された厳密ではないので,N345はテルピニルカチオンを安定化する唯一の極性残基ではなく,この地域のいくつかの他の極性残基であった。これらの残基は,この安定化の役割を果たすかもしれないことを「極性ポケット」を形成することができた。著者らの研究は,リモネンシンターゼの触媒機構への重要な洞察を提供した。さらに,テルペンシンターゼの進化に対する広い意味を持っている。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般  ,  植物の生化学  ,  酵素生理 
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