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J-GLOBAL ID:201702245603120449   整理番号:17A0748229

Paenibacillus lautus DSM3035の新規プルラナーゼの構造的および生化学的特性【Powered by NICT】

Structural and biochemical properties of a novel pullulanase of Paenibacillus lautus DSM 3035
著者 (5件):
資料名:
巻: 69  号: 1-2  ページ: ROMBUNNO.201500333  発行年: 2017年 
JST資料番号: E0130A  ISSN: 0038-9056  CODEN: STARDD  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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新規I型プルラナーゼ(Pul_PL)をコードするプルラナーゼ遺伝子(pul_PL)は,Paenibacillus lautus DSM3035分離株から得られた。遺伝子は2355bpのオープンリーディングフレームを持ち,大腸菌での誘導条件を最適化した後,組換えPul_PLを過剰発現させ,本酵素を精製し,その機能を分析した。機能Pul_PL様蛋白質のレベルは,20°Cで16hの誘導後に最大に達した(約0.28mg/mL,全蛋白質の15%)これら最適化収穫条件下で,Pul_PL活性は11.1mLであった。見かけの分子量約87.9kDaの精製した組換え酵素は特異的に主生成物としてマルトトリオースを生成するプルランのα-1,6結合を攻撃することができた。精製Pul_PLは7.0及び40°Cで最適活性を示した。Pul_PLはプルラン,アミロペクチン,澱粉,グリコーゲン,アミロースを加水分解した。基質特異性観測と反応生成物の同定は,P.lautus DSM3035から精製したプルラナーゼはI型プルラナーゼであることを示した。,著者らの知る限り,本報告は,P.lautusにおけるI型プルラナーゼを同定した最初の,異種発現後のこの酵素の酵素特性を詳述した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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澱粉 
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