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J-GLOBAL ID:201702276497210931   整理番号:17A0444361

Thielavia terrestris由来の熱安定性糖質加水分解酵素ファミリー451,4-β-エンドグルカナーゼの特性化と結晶構造【Powered by NICT】

Characterization and crystal structure of a thermostable glycoside hydrolase family 45 1,4-β-endoglucanase from Thielavia terrestris
著者 (10件):
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巻: 99  ページ: 32-37  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0989B  ISSN: 0141-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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1,4-βエンドグルカナーゼは近代産業における最も重要なバイオ触媒の一つである。,好熱性真菌Theilavia terrestris(TtCel45A)からのグリコシドヒドロラーゼ(GH)ファミリー45エンドグルカナーゼを,Pichia pastorisで発現させた。組換蛋白質は60°C,pH4 5で最適活性を示した。酵素は80%以上の活性が80°Cで2.5h加熱後に検出された異常熱安定性を示す。アポ酵素の高分解能結晶構造とセロビオース,セロテトラオースとの複合体のそれは58Åを1.36 1に解いた。蛋白質は二全体領域に折畳まれた:一つは六本鎖βバレルであり,他の一つはいくつかの拡張ループから構成されている。二領域間の基質結合チャネルであり,これは蛋白質表面を横切る開裂全域であるがある。サブサイト 4から連続基質結合クレフトは,複雑な構造に明瞭に同定された。注目すべきことに,柔軟なV-VIループ(~113Gly ~114Gly ~115Asp ~116Leu ~117Gly ~118Ser)は 1種類の糖の存在下で開くことが分かり,D115とL116触媒酸のD122と遷移状態中の 1糖の~2,5Bボート立体配座に対応する空間を得るために離れた揺動であった。まとめると,著者らは,P.pastoris発現TtCel45Aの酵素特性及び酵素の溶解した高分解能結晶構造を特性化した。これらの結果は,工業的応用において大きな関心でありGH45エンドグルカナーゼの酵素触媒機構の基本的理解に新しい洞察を提供する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素の応用関連  ,  酵素一般 
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