文献

J-GLOBAL ID：200902249084934968   整理番号：08A0929676

神経保護的なシャペロンであるシステインストリング蛋白質のパルミトイル化と膜相互作用

Palmitoylation and Membrane Interactions of the Neuroprotective Chaperone Cysteine-string Protein

著者 (7件)： GREAVES Jennifer (Univ. Edinburgh, Edinburgh, GBR) ,  SALAUN Christine (Fac. Medecine Paris Descartes, Paris, FRA) ,  FUKATA Yuko (National Inst. for Physiological Sci., Okazaki, JPN) ,  FUKATA Yuko (JST-PRESTO., Tokyo, JPN) ,  FUKATA Masaki (National Inst. for Physiological Sci., Okazaki, JPN) ,  FUKATA Masaki (JST-PRESTO., Tokyo, JPN) ,  CHAMBERLAIN Luke H. (Univ. Edinburgh, Edinburgh, GBR)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 36  ページ： 25014-25026  発行年： 2008年09月05日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： システインストリング蛋白質(CSP)で観察される広範囲なパルミトイル化はこの蛋白質の細胞内選別と機能に重要である。このパルミトイル化を検討した。細胞内でGolgi体局在性のパルミトイルトランスフェラーゼDHHC3,DHHC7,DHHC15,DHHC17のいずれかを共発現するとCSPのパルミトイル化が亢進し,CSPは安定して膜に結合するようになった。CSPを小胞体に局在するように変異すると,これらのDHHCと接近できなくなるのでパルミトイル化が低下して膜に結合できなくなったが,さらにブレフェルジンAで小胞体とGolgi体との膜を混合しやすくするとレスキューされた。その後ブレフェルジンAを洗い去るとパルミトイル化された変異CSPが小胞体膜に留まって輸送されなくなった。これらの結果から,通常のCSPは膜に弱く結合してその認識を頼りにしてGolgi体のDHHCに接近してそこでパルミトイル化され膜結合が安定化するが,変異により膜結合を強くするとその認識がうまく行われず小胞体などの膜に蓄積すると推測された。

シソーラス用語： *シャペロンタンパク質 ,  *パルミトイル化 ,  細胞内分布 ,  小胞体 ,  Golgi体 ,  *細胞内輸送 ,  緑色蛍光タンパク質 ,  融合タンパク質 ,  分泌タンパク質 ,  HEK293細胞 ,  PC12細胞 ,  マウス ,  アシルトランスフェラーゼ ,  膜タンパク質 ,  脂環式化合物 ,  大環状化合物 ,  ラクトン ,  ジオール ,  DHHC3 ,  パルミトイルアシルトランスフェラーゼ ,  タンパク質 ,  ネズミ亜目
準シソーラス用語： *システインストリング蛋白質 ,  パルミトイルトランスフェラーゼ ,  DHHC7 ,  DHHC15 ,  DHHC17

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

物質索引 (1件)： ブレフェルジンA

タイトルに関連する用語 (5件)： 神経 ,  シャペロン ,  蛋白質 ,  パルミトイル化 ,  相互作用