文献

J-GLOBAL ID：201302252542348538   整理番号：13A1059598

生細胞とin vitroでの蛋白質動力学のin-cell ¹⁹F-NMRによる定量的比較

Quantitative comparison of protein dynamics in live cells and in vitro by in-cell ¹⁹F-NMR

著者 (11件)： TAKAOKA Yousuke (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  KIOI Yoshiyuki (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  MORITO Akira (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  OTANI Junji (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ARITA Kyohei (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  ASHIHARA Eishi (Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto, JPN) ,  ARIYOSHI Mariko (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  TOCHIO Hidehito (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  SHIRAKAWA Masahiro (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  HAMACHI Itaru (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  HAMACHI Itaru (JST-CREST, Tokyo, JPN)
資料名： Chemical Communications  (Chemical Communications)
巻： 49  号： 27  ページ： 2801-2803  発行年： 2013年04月07日 
JST資料番号： D0376B  ISSN： 1359-7345  CODEN： CHCOFS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 著者らは,内因性蛋白質をin vitroおよび細胞内で多様な合成プローブで部位特異的に標識する方法を開発した。この方法を用いて,ヒト炭酸アンヒドラーゼI(hCAI)に¹⁹Fを結合させた。リガンド結合-放出プロセスはin vitroに比べて赤血球生細胞では著しく促進され,この交換プロセスのin vitroでの活性化エネルギーは,交換速度の違いに相応し,赤血球内よりも高かった。これは温度の変動に応答した細胞内蛋白質立体配座動力学を実験的に評価した最初の結果である。赤血球融解物の交換速度は赤血球内よりも遅く,希釈するとさらに遅くなった。またクラウディング試薬であるPEG20Kまたはヘモグロビンを添加したin vitro実験は,リガンドとhCAIの会合-解離動力学は蛋白質遷移状態に制限され,阻害剤の拡散に制限されるのではないことを示した。

シソーラス用語： 細胞 ,  *分子動力学 ,  標識法 ,  ヒト ,  炭酸アンヒドラーゼ ,  *タンパク質 ,  活性化エネルギー ,  赤血球 ,  温度依存性 ,  配座転移 ,  ポリエチレンオキシド ,  ヘモグロビン ,  遷移状態 ,  *フッ素19NMR ,  *立体配座 ,  脂肪酸 ,  窒素複素環化合物 ,  スルホンアミド ,  カルボアミド ,  硫黄複素環化合物 ,  芳香族化合物 ,  リガンド ,  生細胞 ,  炭酸アンヒドラーゼI ,  *蛋白質動力学 ,  同位体標識 ,  細胞生理学的現象 ,  細胞溶解
準シソーラス用語： 細胞生理 ,  細胞融解

分類 (2件)： 生化学的分析法  (EA03030G) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： アセタゾールアミド ,  ベンゼンスルホンアミド

タイトルに関連する用語 (4件)： 生細胞 ,  蛋白質動力学 ,  NMR ,  定量