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J-GLOBAL ID：200902217847717557   整理番号：09A0508718

p53制御機序

Modes of p53 Regulation

著者 (4件)： KRUSE Jan-philipp (Inst. for Cancer Genetics, Coll. of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., 1130 St. Nicholas Avenue, New York, NY ...) ,  KRUSE Jan-philipp (Dep. of Pathology and Cell Biology, Coll. of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., 1130 St. Nicholas Avenue, New ...) ,  GU Wei (Inst. for Cancer Genetics, Coll. of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., 1130 St. Nicholas Avenue, New York, NY ...) ,  GU Wei (Dep. of Pathology and Cell Biology, Coll. of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., 1130 St. Nicholas Avenue, New ...)
資料名： Cell (Cambridge, Mass.)  (Cell (Cambridge, Mass.))
巻： 137  号： 4  ページ： 609-622  発行年： 2009年05月15日 
JST資料番号： A0707B  ISSN： 0092-8674  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： p53活性化に関する従来の見解には,p53安定化,DNA結合,転写活性の3段階が含まれている。しかし,最近の研究では,p53活性化の各段階が元々予測されていたより複雑であることが分かっている。さらに,精製成分を用いたマウス研究およびin vitro研究の両遺伝的研究により,in vivoのp53活性化の全側面を解明するには古典的モデルでは不十分な可能性があることが示唆されている。これらの差を調和させるため,著者らは抗抑制(Mdm2およびMdmXなどの因子による抑制からp53を解放すること)がp53の生理的活性化の主要段階であるという考えを提示している。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *p53タンパク質 ,  マウス ,  実験動物 ,  *翻訳後修飾 ,  リン酸化 ,  末端基 ,  癌タンパク質 ,  アミノ酸残基 ,  安定化 ,  点突然変異 ,  ペプチドシンターゼ ,  タンパク質分解 ,  GTP結合タンパク質 ,  ユビキチン活性化酵素 ,  核構成タンパク質 ,  酵素活性度 ,  分子間相互作用 ,  活性部位 ,  アセチル化 ,  細胞内分布 ,  結合 ,  免疫沈降反応 ,  アポトーシス ,  アセチルトランスフェラーゼ ,  ES細胞 ,  転写【遺伝】 ,  細胞周期 ,  ノックインマウス ,  MDM2蛋白質 ,  セリン残基 ,  蛋白質間相互作用 ,  DNA結合 ,  ヒストンアセチル化 ,  ヒストンアセチルトランスフェラーゼ ,  アミノ末端 ,  ユビキチン-タンパク質リガーゼ ,  クロマチン免疫沈降反応 ,  ネズミ亜目 ,  バイオアッセイ ,  イムノアッセイ
準シソーラス用語： N末端 ,  E3リガーゼ ,  ARF ,  MdmX蛋白質 ,  クロマチン免疫沈降

分類 (2件)： 代謝一般  (EB03050F) ,  遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (2件)： p53 ,  制御機