セリン186とグルタミン酸439の単一と入れ換えの各突然変異分析で明らかになった筋小胞体Ca<sup>2+</sup>ATPアーゼのアクチュエータードメインとヌクレオチド結合ドメインの相互作用の役割

LIU Xiaoyu; DAIHO Takashi; YAMASAKI Kazuo; WANG Guoli; DANKO Stefania; SUZUKI Hiroshi

文献

J-GLOBAL ID：200902218689802009 整理番号：09A1014572

セリン186とグルタミン酸439の単一と入れ換えの各突然変異分析で明らかになった筋小胞体Ca²⁺ATPアーゼのアクチュエータードメインとヌクレオチド結合ドメインの相互作用の役割

Roles of Interaction between Actuator and Nucleotide Binding Domains of Sarco(endo)plasmic Reticulum Ca²⁺-ATPase as Revealed by Single and Swap Mutational Analyses of Serine 186 and Glutamate 439

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資料名：
巻： 284 号： 37 ページ： 25190-25198 発行年： 2009年09月11日
JST資料番号： E0038A ISSN： 0021-9258 CODEN： JBCHA3 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

筋小胞体Ca²⁺ATPアーゼの反応サイクルで出現するADP非感受性リン酸化中間体(E2P)におけるアクチュエータードメインのSer186とヌクレオチド結合ドメインのGlu439の水素結合の役割を検討した。Ala置換やS186EまたはE439Sの単独の変異ではADP感受性のE1PからE2Pへの異性化の遅れとE2P加水分解の加速に伴ってATPアーゼ活性が低下したが,互いの残基を入れ換えたS186E/E439S変異では正常だったので,Ser186-Glu439水素結合はE2Pの基底状態構造を安定化することがわかった。Ala置換とE439S変異では調節性ATP結合によりEP異性化が加速されたが,S186E変異では加速化されず,残基入れ換え変異で正常以上にATP親和性が増大することにより最も加速化されたので,Ser186とGlu439は調節性ATP結合部位に接近して局在することでEP異性化に関与することが推測された。

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酵素生理 , 運動器系の基礎医学

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セリン186とグルタミン酸439の単一と入れ換えの各突然変異分析で明らかになった筋小胞体Ca2+ATPアーゼのアクチュエータードメインとヌクレオチド結合ドメインの相互作用の役割

セリン186とグルタミン酸439の単一と入れ換えの各突然変異分析で明らかになった筋小胞体Ca²⁺ATPアーゼのアクチュエータードメインとヌクレオチド結合ドメインの相互作用の役割