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J-GLOBAL ID:200902229449080253   整理番号:08A0479461

Staphylococcus warneri Mによってコード化される推定上の自己溶菌酵素AtlWMの分子特性:アミダーゼ及びグルコサミニダーゼのドメインの突然変異解析及び生化学分析

Molecular properties of the putative autolysin AtlWM encoded by Staphylococcus warneri M: Mutational and biochemical analyses of the amidase and glucosaminidase domains
著者 (11件):
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巻: 416  号: 1-2  ページ: 66-76  発行年: 2008年06月15日 
JST資料番号: E0701B  ISSN: 0378-1119  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Staphylococcus warneri Mの推定上の自己溶菌酵素AtlWMは2種の酵素活性,N末端側のアミダーゼ(amiatlwm-R1-R2)とC末端側のグルコサミニダーゼ(R3-gluatlwm)を示すモジュラー蛋白質である。大腸菌で過剰産生された蛋白質のザイモグラフ分析で,両酵素がブドウ球菌,乳酸桿菌,ラクトコッカス,腸球菌,ミクロコッカスを含む17のグラム陽性菌に対して活性であることを示した。精製した酵素コアamiatlwm(またはgluatlwm)はそれぞれ最適pHが約7.0(5.5),最適温度41(50)°Cであった。amiatlwmはEDTAによって不活性化され,CoCl2,MnCl2,CaCl2またはZnCl2のような塩類によって刺激された。amiatlwmの範囲内の6つの突然変異(H362A,E421A,H467A,H479,D481AとY491D)は大幅に細胞溶解活性を低下させた。他の関連アミダーゼとの比較分析で,3つのアミノ酸基,H362,H467とD481がおそらくリガンド(及び/または活性部位)として作用することを示唆した。gluatlwmの溶解活性は4つの変異体(E1238A,E1238Q,T1239AとY1332A)で顕著に低下した。推定上の細胞認識領域の決定のために,4つのドメイン(R1-R2,R1,R2とR3)を精製した;全ての蛋白質はS.warneri M細胞と,指数増殖期から静止期に強力に結合し,R1-R2は細胞を凝集させた。蛋白質塩基配列決定法と免疫ブロット分析で,細胞外AtlWMが成熟したアミダーゼとグルコサミニダーゼを産生するために,2つの特異的部位(proとamiatlwmの間,R2とR3の間)でプロセシングされる可能性を示した。Copyright 2008 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
分類
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酵素一般  ,  微生物の生化学 

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