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J-GLOBAL ID：200902245302239333   整理番号：08A0636902

Pseudomonas sp.P-501由来L-フェニルアラニンオキシダーゼの蛋白質分解活性化をもたらす構造基盤

Structural Basis of Proteolytic Activation of L-Phenylalanine Oxidase from Pseudomonas sp. P-501

著者 (8件)： IDA Koh (Kitasato Univ., Kanagawa, JPN) ,  IDA Koh (RIKEN SPring-8 Center, Hyogo, JPN) ,  KURABAYASHI Masashi (Kitasato Univ., Kanagawa, JPN) ,  SUGURO Masaya (Kitasato Univ., Kanagawa, JPN) ,  HIRUMA Yuhta (Kitasato Univ., Kanagawa, JPN) ,  HIKIMA Takaaki (RIKEN SPring-8 Center, Hyogo, JPN) ,  YAMOMOTO Masaki (RIKEN SPring-8 Center, Hyogo, JPN) ,  SUZUKI Haruo (Kitasato Univ., Kanagawa, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 24  ページ： 16584-16590  発行年： 2008年06月13日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Pseudomonas sp.P-501のL-フェニルアラニンオキシダーゼ(PAO)について,そのプロ酵素,成熟酵素,ならびに成熟酵素とo-アミノ安息香酸の複合体の結晶構造を,それぞれ1.7,1.25と1.35Åの解像度で決定した。プロ酵素では,基質であるアミノ酸が蛋白質外部から活性部位のフラビン環に至るチャンネルを,14アミノ酸残基のプロペプチドが占めていた。従って,基質が活性部位に到達するためには,限定分解によってプロペプチドが除去される必要があると判断できた。成熟酵素と成熟酵素-o-アミノ安息香酸複合体の場合,このチャンネルの入り口が疎水性アミノ酸残基で閉じられていた。この疎水性アミノ酸残基が基質であるアミノ酸の疎水性側鎖と相互作用することにより,チャンネルが開口するのではないかと推察した。一方,酸素が蛋白質表面から活性部位まで通るチャンネルは,いずれの結晶構造でも開いていた。これらの結果に基づいて,PAOの活性化メカニズムを考察した。

シソーラス用語： Pseudomonas ,  *モノオキシゲナーゼ ,  酵素前駆体 ,  *ペプチド ,  結晶構造 ,  立体配座 ,  タンパク質複合体 ,  酵素活性化 ,  タンパク質分解 ,  活性部位 ,  配座転移 ,  芳香族アミン ,  芳香族カルボン酸 ,  アミノカルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： *L-フェニルアラニンオキシダーゼ ,  *プロペプチド

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (1件)： o-アミノ安息香酸

タイトルに関連する用語 (5件)： Pseudomonas ,  L-フェニルアラニン ,  オキシダーゼ ,  蛋白質分解活性 ,  基盤