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J-GLOBAL ID：200902254052585450   整理番号：09A0912957

シャペロニンGroELにおけるヒンジ2部位のGly192は,GroES結合と基質の効率的な包み込みを導く動的先端ドメイン運動において重要な役割を演ずる

Gly192 at hinge 2 site in the chaperonin GroEL plays a pivotal role in the dynamic apical domain movement that leads to GroES binding and efficient encapsulation of substrate proteins

著者 (14件)： MACHIDA Kodai (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  MACHIDA Kodai (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  FUJIWARA Ryoko (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  FUJIWARA Ryoko (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  TANAKA Tatsuhide (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  TANAKA Tatsuhide (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  SAKANE Isao (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  SAKANE Isao (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  HONGO Kunihiro (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  HONGO Kunihiro (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  MIZOBATA Tomohiro (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  MIZOBATA Tomohiro (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...) ,  KAWATA Yasushi (Dep. of Chemistry and Biotechnology, Graduate School of Engineering, Tottori Univ., Koyama-Minami, Tottori 680-8552, JPN) ,  KAWATA Yasushi (Dep. of Biomedical Sci., Inst. of Regenerative Medicine and Biofunction, Graduate School of Medical Sci., Tottori ...)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1794  号： 9  ページ： 1344-1354  発行年： 2009年09月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： シャペロニンGroELのサブユニット構造は,先端ドメイン,中間ドメイン,赤道面ドメインの3つのドメインに分けられる。GroELの「ヒンジ2」部位は,先端ドメインと中間ドメインを結合しているGly192,Gly374およびGly375の3つのグリシン残基を含んでいる。本研究で,シャペロニン機能におけるヒンジ2アミノ酸残基の重要性を知るために,これら各3つのグリシン残基をトリプトファンに置換した。GroEL変異体G374WとG375Wは野生型のGroELと機能的に同様であった。しかしながら,GroEL G192Wは厳密な基質蛋白質の再折畳みを支援する能力が有意に減少していた。興味あることに,生化学アッセイと表面プラズモン共鳴解析を用いた特性から,GroEL G192Wは,ATPの非存在下でさえ,ATPの添加に際しても解離できない非常に安定なGroEL-GroES複合体を形成するために,GroESに結合することができることを見出した。電子顕微鏡写真は,GroEL G192Wが,一つの環が「開いた」立体構造に固定され,GroESがATP非存在下でこの開いた環に結合すると仮定される,非対称な二重環状構造を内因的に形成したことを示した。基質蛋白質とGroESの両者のトランス結合はこの二成分複合体で観察されたが,基質とGroESの両者の同時結合(基質の包み込みを確実にする機構)は損なわれた。Gly192の変化は,折畳みされていない蛋白質中間体の効率的な包み込みを可能にする本質的な運動に重要な欠陥を生じさせると推論した。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *シャペロンタンパク質 ,  *細菌タンパク質 ,  サブユニット ,  構造 ,  アミノ酸配列 ,  結合部位 ,  折畳み構造 ,  *アミノ酸残基 ,  *突然変異体 ,  大腸菌 ,  立体配座 ,  高次構造 ,  タンパク質複合体 ,  シャペロニン ,  *GroEL蛋白質 ,  GroES蛋白質 ,  ドメイン構造 ,  微生物
準シソーラス用語： *GroEL ,  GroES ,  ドメイン

分類 (3件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (9件)： シャペロニン ,  GroEL ,  ヒンジ ,  GroES ,  基質 ,  包み込み ,  ドメイン ,  運動 ,  役割