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J-GLOBAL ID:200902256925744510   整理番号:09A1274937

一過性の非天然水素結合はシグナリング蛋白質の活性化を促進する

Transient Non-native Hydrogen Bonds Promote Activation of a Signaling Protein
著者 (11件):
資料名:
巻: 139  号:ページ: 1109-1118  発行年: 2009年12月11日 
JST資料番号: A0707B  ISSN: 0092-8674  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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リン酸化は,シグナリング系路内で蛋白質を活性するための一般的な機構である。しかし,活性化立体構造と非活性化立体構造間の分子移動は十分に解明されていない。ここでは,リン酸化依存的活性化の機能性蛋白質動態と蛋白質フォールディングを結びつけることで,シグナリング蛋白質である窒素代謝制御蛋白質C(NtrC)の活性化の自由エネルギー景観を定量的に特徴づけ,まれに集合する既存の活性化立体構造のみがリン酸化によってエネルギー的に安定化することを示す。著者らは,核磁気共鳴(NMR)動態を用いて,分子動態シミュレーションから推測される複合体構造転換の原子スケール経路を調べる。データから,活性化時の天然の安定化した接触の喪失は,移行時の非天然の一過性原子相互作用で代償されることが示される。結果から,移行景観までの基底状態に関する知識の拡大によって天然状態の蛋白質エネルギー景観の原子的詳細が明らかになる。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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分子構造  ,  分子・遺伝情報処理 
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