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J-GLOBAL ID：200902257621049880   整理番号：09A0445048

CK2αはBMAL1をリン酸化し哺乳類時計を調節する

CK2α phosphorylates BMAL1 to regulate the mammalian clock

著者 (8件)： TAMARU Teruya (Toho Univ. School of Medicine, Tokyo, JPN) ,  HIRAYAMA Jun (Univ. California, California, USA) ,  HIRAYAMA Jun (Tokyo Medical and Dental Univ., Tokyo, JPN) ,  ISOJIMA Yasushi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  NAGAI Katsuya (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  NORIOKA Shigemi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  TAKAMATSU Ken (Toho Univ. School of Medicine, Tokyo, JPN) ,  SASSONE-CORSI Paolo (Univ. California, California, USA)
資料名： Nature Structural & Molecular Biology  (Nature Structural & Molecular Biology)
巻： 16  号： 4  ページ： 446-448  発行年： 2009年04月 
JST資料番号： W0637A  ISSN： 1545-9993  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳類の概日調節に関与するキナーゼp45^PFKは,アミノ酸配列決定によりカゼインキナーゼ2(CK2)αに対応し,精製p45^PFKはBMAL1及びCLOCKをin vitroでリン酸化することを示した。NIH-3T3細胞のマイクロRNAサイレンシングにより,概日per2が著しく障害され,CK2αが哺乳類概日リズムに必須であることを示唆した。CK2αのサイレンシングによりBMAL1の局在性が変化し,概日機能にはBMAL1のリン酸化とその核局在性が必要であった。CK2αをノックダウンするとBMAL1のリン酸化状態に影響し,CK2αはERK及びCKIεを含む他のキナーゼによるBMAL1に対するリン酸化に影響することを示唆した。CK2αはBMAL1核侵入を調節することにより哺乳類時計で必須な役割を果たす,BMAL1キナーゼであると結論した。

シソーラス用語： *カゼインキナーゼ ,  3T3細胞 ,  遺伝学実験技術 ,  分子遺伝現象 ,  アンチセンスRNA ,  *DNA結合タンパク質 ,  *日周期 ,  時計遺伝子 ,  体内時計 ,  NIH 3T3細胞 ,  RNAサイレンシング ,  マイクロRNA ,  Per2遺伝子 ,  *BMAL1 ,  時計タンパク質
準シソーラス用語： CK2 ,  *BMAL1蛋白質 ,  CLOCK蛋白質

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  動物生理一般  (EJ02010E)

タイトルに関連する用語 (6件)： CK2 ,  BMAL1 ,  リン酸化 ,  哺乳類 ,  時計 ,  調節