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J-GLOBAL ID：200902266652770063   整理番号：09A0958499

ミトコンドリア内膜腔における酸化的トランスロケーターとしての酵母Tim40/Mia40の構造的基礎

Structural basis of yeast Tim40/Mia40 as an oxidative translocator in the mitochondrial intermembrane space

著者 (8件)： KAWANO Shin (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  YAMANO Koji (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  NAOE Mari (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  MOMOSE Takaki (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  TERAO Kayoko (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  NISHIKAWA Shuh-ichi (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  WATANABE Nobuhisa (Nagoya Univ., Nagoya, JPN) ,  ENDO Toshiya (Nagoya Univ., Nagoya, JPN)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 106  号： 34  ページ： 14403-14407  発行年： 2009年08月25日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ミトコンドリア内膜腔(IMS)は多くの低分子システイン含有タンパク質を含んでおり,それらの外膜通過やそれに続く折りたたみには酸化的トランスロケーターであるTim40/Mia40による認識やジスルフィド結合の移送が必要である。本研究では,3Åの解像度で,マルトース結合タンパクとの融合タンパク質の形にして,酵母Mia40のコアドメイン(Mia40C4)の結晶構造を解析した。Mia40C4の全体的構造は,果物皿様の形をしており,疎水的な凹面領域を持ち,融合タンパクとの連結部分はヘリックス構造内にある。この領域の疎水的残基を置換したところ,増殖欠損ならびに基質タンパク質の会合が障害された。Cys296-Cys298ジスルフィド結合が疎水的凹面領域,おそらくは器質結合部位の直近にあり,そのために器質タンパク質へとジスルフィド結合を移行させるものと考えられる。

シソーラス用語： *ミトコンドリア ,  移送装置 ,  膜透過 ,  融合タンパク質 ,  X線回折 ,  X線構造解析 ,  ジスルフィド結合 ,  *タンパク質 ,  立体配座 ,  *結晶構造 ,  酵母 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： X線結晶構造解析 ,  *Mia40 ,  マルトース結合蛋白質 ,  Tim40

分類 (2件)： 細胞構成体の機能  (EF03060C) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： システイン

タイトルに関連する用語 (5件)： ミトコンドリア内膜 ,  酸化 ,  酵母 ,  Mia40 ,  基礎