文献

J-GLOBAL ID：200902284556429278   整理番号：08A0267393

αA-クリスタリンからのアミロイド線維形成及びペプチドのシャペロン様活性

Amyloid Fibril Formation and Chaperone-like Activity of Peptides from αA-Crystallin

著者 (7件)： TANAKA Naoki (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  TANAKA Ryoji (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  TOKUHARA Mutsumi (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  KUNUGI Shigeru (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  LEE Yin-Fai (Univ. Oxford, Oxford, GBR) ,  HAMADA Daizo (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  HAMADA Daizo (Osaka Medical Center for Maternal and Child Health, Osaka, JPN)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 47  号： 9  ページ： 2961-2967  発行年： 2008年03月04日 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 眼水晶体の主要成分αAクリスタリン(αAC)はシャペロン様活性を示し,眼水晶体の透明性維持に関与している。αAC由来推定基質結合部位に相当するペプチド(αACペプチド)のシャペロン様活性機構を,蛋白質凝集速度論及び形態に対する影響を検討して研究した。Aβ(1-40)及びインシュリンを基質として,分光学的及び原子間力顕微鏡により検討した。αACペプチドαAC(70-88)及びαAC(71-88)はアミロイドβ蛋白質(Aβ)のアミロイド線維形成を抑制し,αAC(71-88)はインシュリンに対しシャペロン様活性を示し,αAC(70-88)及びαAC(70-88)K70D変異体はインシュリンの蛋白質凝集体形成を促進した。αAC(71-88)自身もアミロイド線維を形成し,変異体の解析からF71がアミロイド形成で重要であることを示唆した。αAC(70-88)でアミロイド線維形成は抑制され,基質結合部位のK70はαACのアミロイド形成抑制で重要な役割を果たしていることを示唆した。

シソーラス用語： *クリスタリン ,  *アミロイド ,  凝集 ,  *ペプチド ,  *シャペロンタンパク質 ,  原子間力顕微鏡 ,  円偏光二色スペクトル ,  部位特異的変異誘発 ,  突然変異 ,  アミノ酸残基 ,  結合部位 ,  *インスリン
準シソーラス用語： *インシュリン ,  *αAクリスタリン ,  *アミロイド線維

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (5件)： αA-クリスタリン ,  アミロイド線維形成 ,  ペプチド ,  シャペロン ,  活性