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J-GLOBAL ID：200902287070024470   整理番号：08A1228514

ヒトのIII型コラーゲンのGly⁹⁹¹-Gly¹⁰³²シスチンノットを含むペプチドの結晶構造は7/2および10/3の三重へリックス双方が対称であることを示す

Crystal Structure of Human Type III Collagen Gly⁹⁹¹-Gly¹⁰³² Cystine Knot-containing Peptide Shows Both 7/2 and 10/3 Triple Helical Symmetries

著者 (6件)： BOUDKO Sergei P. (Shriners Hospital for Children, Oregon) ,  ENGEL Juergen (Univ. Basel, Basel, CHE) ,  OKUYAMA Kenji (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  MIZUNO Kazunori (Shriners Hospital for Children, Oregon) ,  BAECHINGER Hans Peter (Shriners Hospital for Children, Oregon) ,  SCHUMACHER Maria A. (M.D. Anderson Cancer Center, Texas)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 47  ページ： 32580-32589  発行年： 2008年11月21日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 天然III型コラーゲン末端のシスチンノット領域を含む991~1032aaの配列を有する12の三重反復ペプチドを合成し,結晶構造を2.3Åの解像度で解析し,分子モデルを構築した。中央の非イミノ酸を含む領域が10/3の超螺旋特性を呈し,一方,イミノ酸を多く含むN末端およびC末端領域は7/2の超螺旋コンフォメーションに結合することが明らかになった。この構造はシスチンノットに対する2つのモデルと一致はするが,この領域の大部分の密度が低いことから,複数のコンフォメーションが示唆された。複数の非イミノ酸が,ヘリックス間と同様にヘリックス内でも接触していた。三重ヘリックスの非イミノ酸領域の緩い超螺旋構造は繊維状に会合したり,他の細胞外成分と相互作用したりするのに重要であった。

シソーラス用語： *コラーゲン ,  結晶構造 ,  アミノ酸配列 ,  ジスルフィド結合 ,  三重螺旋 ,  ペプチド合成 ,  分子モデル ,  シスチンノットモチーフ ,  *III型コラーゲン ,  *硬タンパク質 ,  *動物タンパク質
準シソーラス用語： *コラーゲンIII

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (8件)： ヒト ,  III型コラーゲン ,  シスチン ,  ノット ,  ペプチド ,  結晶構造 ,  三重 ,  対称