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J-GLOBAL ID:201002200202812530   整理番号:10A0253522

各種の蛋白質の熱と化合物が誘導する凝集阻害は急性相成分とセリンプロテアーゼ阻害剤,ヒトα1-抗トリプシンのシャペロン様活性を明らかにする

Inhibition of heat- and chemical-induced aggregation of various proteins reveals chaperone-like activity of the acute-phase component and serine protease inhibitor human α1-antitrypsin
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巻: 393  号:ページ: 242-247  発行年: 2010年03月05日 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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セルピンファミリーメンバーおよび血漿急性相成分,ヒトα1-抗トリプシン(AAT)のin vitroシャペロン様活性を,初めて示した。光散乱実験結果は,AATが,アルコールデヒドロゲナーゼ,アルドラーゼ,カーボニックアンヒドラーゼ,カタラーゼ,クエン酸シンターゼ,エノラーゼ,グルタチオンS-トランスフェラーゼ,L-乳酸デヒドロゲナーゼおよびβL-クリスタリンを含む,各種の試験蛋白質の熱と化合物が誘導する凝集の両方を,効率的に阻害することを示した。結果は,特異な準安定セルピン構造が,二重機能,プロテアーゼ阻害とシャペロン活性を可能にし,セルピンスーパーファミリーの更なる細胞内と細胞外シャペロンの可能な起源(例えばα1-抗キモトリプシン)を強調する。この所見は,セルピン蛋白質の異常な立体配座推移および続く自己凝集により特徴付けられる,セルピノパシーと呼ばれる疾患の病理における,AATと他のセルピンの変異型の良く知られた役割の観点で驚くべきことである。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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酵素製剤・酵素阻害剤の基礎研究  ,  分子構造 

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