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J-GLOBAL ID：201002217782249250   整理番号：10A0319668

RNアーゼAは40%酢酸中で主に変性することがNMR分光法により明らかになる 3Dドメインスワッピングによるオリゴマー形成との関連

NMR Spectroscopy Reveals that RNase A is Chiefly Denatured in 40% Acetic Acid: Implications for Oligomer Formation by 3D Domain Swapping

著者 (9件)： LOPEZ-ALONSO Jorge Pedro (C.S.I.C., Madrid, ESP) ,  BRUIX Marta (C.S.I.C., Madrid, ESP) ,  FONT Josep (Univ. de Girona, Girona, ESP) ,  RIBO Marc (Univ. de Girona, Girona, ESP) ,  VILANOVA Maria (Univ. de Girona, Girona, ESP) ,  JIMENEZ Maria Angeles (C.S.I.C., Madrid, ESP) ,  SANTORO Jorge (C.S.I.C., Madrid, ESP) ,  GONZALEZ Carlos (C.S.I.C., Madrid, ESP) ,  LAURENTS Douglas V. (C.S.I.C., Madrid, ESP)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 132  号： 5  ページ： 1621-1630  発行年： 2010年02月10日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： リボヌクレアーゼA(RNアーゼA)は40%酢酸によりオリゴマー化するが,これは末端セグメントが切り離されてサブユニット間のスワッピングが促進されることで穏和にタンパク質がアンフォールディングされることによると推定されている。本研究では,40%酢酸および8M尿素中のRNアーゼAの立体構造を,UVの違い,近紫外円二色性,フォールディング速度論および多次元異核NMR分光法を用いて調べた。その結果,RNアーゼAは主として40%酢酸中でアンフォールディングすることが示された。RNase Aは元のらせんを部分的に保持していたが,β-シートは完全に変性し,全てのX-Proペプチド結合の大部分はトランス配座を示した。リフォールディングは非天然型X-Proペプチド結合を持つ中間体I_Nを介して起こった。I_Nは尿素あるいは塩化グアニジンの濃縮溶液中で変性した後のRアーゼAのリフォールディング過程で存在することが知られており,尿素あるいは塩化グアニジンで変性したRNアーゼAはリフォールディング過程でオリゴマー化できることが分かった。以上より,3Dドメインスワッピングを介したRNase Aのオリゴマー化の新しいモデルが提示された。

シソーラス用語： *RNアーゼA ,  NMR【磁気共鳴】 ,  変性 ,  折畳み構造 ,  オリゴマ ,  オリゴマ化 ,  立体配座 ,  脂肪酸 ,  薬物

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 酢酸

タイトルに関連する用語 (7件)： RNアーゼA ,  酢酸 ,  変性 ,  NMR分光法 ,  3D ,  ドメインスワッピング ,  オリゴマー形成