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J-GLOBAL ID：201002218611570447   整理番号：10A0362132

結核菌由来のペニシリン結合蛋白質Aの結晶構造におけるSxNモチーフの異常構造

Unusual Conformation of the SxN Motif in the Crystal Structure of Penicillin-Binding Protein A from Mycobacterium tuberculosis

著者 (3件)： FEDAROVICH Alena (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Medical Univ. of South Carolina, 173 Ashley Avenue, Charleston, SC 29425 ...) ,  NICHOLAS Robert A. (Dep. of Pharmacology, Univ. of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC 29525, USA) ,  DAVIES Christopher (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Medical Univ. of South Carolina, 173 Ashley Avenue, Charleston, SC 29425 ...)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 398  号： 1  ページ： 54-65  発行年： 2010年04月23日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 結核菌のペニシリン結合蛋白質A(PBPA)は結核菌の細胞増殖に必須でないが,Mycobacterium smegmatisの適切な細胞分裂に重要なクラスB様PBPである。PBPAの結晶構造を2.054Å解像度で測定した。これはこの重要な病原菌のPBP構造の最初の報告である。他のPBPと比較して,PBPAは相対的に小N末端ドメインを保持し,このドメインの電荷残基のクラスターの保存により,PBPAは先に配列から推定されたそれよりもクラスB PBPに関連することを示唆した。C末端ドメインは典型的なトランスペプチダーゼ折畳みであり,ペニシリン相互作用酵素の特徴的な3つの保存活性部位モチーフを含有した。SxxK及びKTGモチーフの配列は他のPBPで見られるそれに類似したが,それのセリン(Ser281)は他の2つのモチーフの残基と共に水素結合に関与しないように,SxNモチーフは活性部位から顕著に転置していた。隣接ループに存在するCys282(SxNモチーフの「x」)とCys266の間のジスルフィド架橋は,この異常な構造をもたらすらしい。この構造のもう1つの興味ある特性は,PBPAの活性部位において利用可能な空間を制限するβ5とα11の間の相対的に長い結合であり,配座転移はアシル化時にペプチド基質またはβラクタム抗生物質への適応を必要とすることを示唆した。最後に,この構造により,リン酸化への標的として仮定される2つのトレオニンの1つは非接触性(Thr362)であるが,もう1つ(Thr437)は活性部位近傍の表面ループに位置することを示した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ペニシリン結合タンパク質 ,  *結核菌 ,  結晶構造 ,  活性部位 ,  アミノ酸残基 ,  折畳み構造 ,  アミノ酸配列 ,  種差 ,  相同性 ,  ジスルフィド結合 ,  架橋【高分子】 ,  配座転移 ,  X線結晶学 ,  ペプチドグリカン ,  結核 ,  グラム陽性菌
準シソーラス用語： *ペニシリン結合蛋白質A

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (4件)： 結核菌 ,  ペニシリン結合蛋白質 ,  結晶構造 ,  モチーフ