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J-GLOBAL ID：201002220318887384   整理番号：10A0928929

ペプチド加水分解においてアスパルチルプロテアーゼ,メタロペプチダーゼ及び人工メタロペプチダーゼのなかのいずれが最も効率的触媒か?

Which One Among Aspartyl Protease, Metallopeptidase, and Artificial Metallopeptidase is the Most Efficient Catalyst in Peptide Hydrolysis?

著者 (5件)： BORA Ram Prasad (Univ. Miami, Florida) ,  BARMAN Arghya (Univ. Miami, Florida) ,  ZHU Xiaoxia (Univ. Miami, Florida) ,  OZBIL Mehmet (Univ. Miami, Florida) ,  PRABHAKAR Rajeev (Univ. Miami, Florida)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 33  ページ： 10860-10875  発行年： 2010年08月26日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ペプチド加水分解の最新触媒に関する活性部位の微小環境の正確な役割を良く理解するため,本密度汎関数理論研究では,三種類の触媒によるペプチド結合(Phe1-Phe2)の加水分解機構を調べた。アスパルチルプロテアーゼ(β-セクレターゼ,BACE2),マトリックスメタロプロテイナーゼ(MMP)とインスリン分解酵素(IDE)及び人工メタロペプチダーゼ([Pd(H₂O)₄]²⁺,I_MPCと[Pd₂(μ-OH)[18]aneN₆]³⁺,I_DPC)を取り上げた。計算エネルギー学はこれらの触媒の中で,MMPを含むZn²⁺金属中心がこの反応を触媒することに最も効率的であることを予測した。BACE2を含む二個の活性部位アスパラギン酸残基はMNPよりも5.0cal/mol高い障壁を有してこの反応を触媒する。MMPの金属中心においてGluを用いてHis配位子を置換することはMNPよりも6.9cal/mol高い障壁を有して反応を触媒するIDEの活性部位を発生する。両人工ペプチダーゼI_MPCとI_DPCはそれぞれ35.4と31.0cal/molの顕著に高い障壁を有して反応を触媒する。すべての触媒の計算エネルギー学は入手可能な実験と理論データと調和している。

シソーラス用語： *アスパラギン酸プロテイナーゼ ,  *マトリックスメタロプロテイナーゼ ,  *金属酵素 ,  パラジウム錯体 ,  アクア錯体 ,  ヒドロキソ錯体 ,  *ペプチド結合 ,  *加水分解 ,  反応機構 ,  *触媒反応 ,  触媒活性 ,  アミノ酸残基 ,  活性部位 ,  ポテンシャル障壁 ,  遷移状態 ,  密度汎関数法 ,  基底関数系 ,  ポテンシャルエネルギー面 ,  *インスリナーゼ
準シソーラス用語： *インシュリナーゼ ,  β-セクレターゼ ,  インスリン分解酵素 ,  人工酵素 ,  反応障壁

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： 1,4,7,10,13,16-ヘキサアザシクロオクタデカン

タイトルに関連する用語 (5件)： ペプチド ,  加水分解 ,  メタロペプチダーゼ ,  人工 ,  触媒