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J-GLOBAL ID：201002223440842331   整理番号：10A0483366

大腸菌のピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体E1複合体活性中心でのチアミン補因子間のコミュニケーション 4′-アミノピリミジンN1′原子の間の”直接的経路”の証拠

Communication between Thiamin Cofactors in the Escherichia coli Pyruvate Dehydrogenase Complex E1 Component Active Centers EVIDENCE FOR A “DIRECT PATHWAY” BETWEEN THE 4′-AMINOPYRIMIDINE N1′ ATOMS

著者 (9件)： NEMERIA Natalia S. (Rutgers Univ., New Jersey) ,  ARJUNAN Palaniappa (Veterans Affairs Medical Center, Pennsylvania) ,  ARJUNAN Palaniappa (Univ. Pittsburgh School of Medicine, Pennsylvania) ,  CHANDRASEKHAR Krishnamoorthy (Univ. Pittsburgh School of Medicine, Pennsylvania) ,  MOSSAD Madouna (Rutgers Univ., New Jersey) ,  TITTMANN Kai (Georg-August-Univ. Goettingen, Goettingen, DEU) ,  FUREY William (Veterans Affairs Medical Center, Pennsylvania) ,  FUREY William (Univ. Pittsburgh School of Medicine, Pennsylvania) ,  JORDAN Frank (Rutgers Univ., New Jersey)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 15  ページ： 11197-11209  発行年： 2010年04月09日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌のピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体E1成分の二つの活性中心のチアミン二りん酸(ThDP)の4′-アミノピリミジンN1′原子を結合する残基の側鎖がシグナル伝達経路を供給するという仮説を検証した。Glu571,Glu235,Glu237およびArg606を置換すると,第1の活性中心の充填後には第2のThDPの結合が阻害され,両ThDP間のコミュニケーションを示唆した。これらの置換は第2の活性中心でのThDP結合に影響しており,E1成分は部位の半分がそれぞれ活性部位と潜在部位に分かれていた。メチルアセチルりん酸での滴定実験で,活性部位の半分のみがプレデカルボキシル化中間体で充填されていることが明らかとなった。これらの知見は変異体の結晶構造解析でも支持された。保存された残基であるGlu571が触媒活性と補因子結合に関与することは本研究で初めて明らかとなった。

シソーラス用語： 大腸菌 ,  *ピルビン酸デヒドロゲナーゼ ,  *タンパク質複合体 ,  活性部位 ,  *原子間相互作用 ,  結合部位 ,  アミノ酸残基 ,  酵素反応機構 ,  結晶構造 ,  補因子 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： *ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： グルタミン酸 ,  チアミン二りん酸

タイトルに関連する用語 (10件)： 大腸菌 ,  ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 ,  複合体 ,  活性中心 ,  チアミン ,  補因子 ,  コミュニケーション ,  原子 ,  経路 ,  証拠