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J-GLOBAL ID：201002230942982290   整理番号：10A1606153

分子間自己リン酸化は並行アクチン線維束のミオシンIIIa活性や局在化を調節する

Intermolecular Autophosphorylation Regulates Myosin IIIa Activity and Localization in Parallel Actin Bundles

著者 (9件)： QUINTERO Omar A. (Penn State Coll. Medicine, Pennsylvania) ,  MOORE Judy E. (Univ. North Carolina, North Carolina) ,  UNRATH William C. (Penn State Coll. Medicine, Pennsylvania) ,  MANOR Uri (National Inst. Health, Maryland) ,  SALLES Felipe T. (National Inst. Health, Maryland) ,  GRATI M’hamed (National Inst. Health, Maryland) ,  KACHAR Bechara (National Inst. Health, Maryland) ,  YENGO Christopher M. (Penn State Coll. Medicine, Pennsylvania) ,  YENGO Christopher M. (Univ. North Carolina, North Carolina)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 46  ページ： 35770-35782  発行年： 2010年11月12日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ミオシンIIIaのキナーゼドメイン介在自己リン酸化による調節機構をウェスタンブロッテイングやCOS7細胞を用いたイメージングなどにより検討した。ミオシンIIIaの2IQキナーゼドメインを点突然変異で不活性化してもATPアーゼ活性は影響を受けなかったが,リン酸化によりATPアーゼ活性やアクチン親和性が減少した。自己リン酸化の速度はアクチンがあっても変わらないが,2IQの濃度には依存性を示した。した。培養細胞では,キナーゼドメインのないミオシンIIIaの糸状仮足での局在はキナーゼ活性のある全長ミオシンIIIaと共発現させると減少した。ミオシンIIIaの先端の局在が減少した細胞では,仮足の密度が減少し,ミオシンIIIaのモーター活性は濃度依存性自己リン酸化の機構を介してアクチンフィラメント形成や輸送に重要な役割を担うことを示唆した。

シソーラス用語： *ミオシン ,  COS細胞 ,  ATPアーゼ ,  セリン/トレオニンキナーゼ ,  自己リン酸化 ,  部位特異的変異誘発 ,  基質特異性 ,  アミノ酸配列 ,  *アクチンフィラメント ,  分子エネルギー ,  細胞構成体 ,  細胞内分布
準シソーラス用語： COS7細胞 ,  *ミオシンIIIa ,  糸状仮足

分類 (1件)： 生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (7件)： 自己リン酸化 ,  並行 ,  アクチン線維 ,  束 ,  活性 ,  局在化 ,  調節