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J-GLOBAL ID：201002236313053730   整理番号：10A0368279

ヒトアルギナーゼIの基質と産物の類似物による阻害

Inhibition of human arginase I by substrate and product analogues

著者 (4件)： DI COSTANZO Luigi (Roy and Diana Vagelos Laboratories, Dep. of Chemistry, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323, USA) ,  ILIES Monica (Roy and Diana Vagelos Laboratories, Dep. of Chemistry, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323, USA) ,  THORN Katherine J. (Roy and Diana Vagelos Laboratories, Dep. of Chemistry, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323, USA) ,  CHRISTIANSON David W. (Roy and Diana Vagelos Laboratories, Dep. of Chemistry, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323, USA)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 496  号： 2  ページ： 101-108  発行年： 2010年04月15日 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヒトアルギナーゼIは2核マンガンメタロエンザイムでありl-アルギニンの加水分解によるl-オルニチンおよび尿素生成を触媒する。我々はN-ヒドロキシル-l-アルギニン(NOHA)がこの酵素にKd=3.6μM,およびノル-N-ヒドロキシル-アルギニン(nor-NOHA)にKd=517nM(表面プラズモン共鳴)あるいはKd=50nM(等温滴定カロメトリー)でそれぞれ結合することを示した。ヒトアルギナーゼIとNOHAおよびnor-NOHAとの複合体の結晶はそれぞれ2.04および1.55Å分解能の構造を提供し,ラットアルギナーゼI複合体の以前に決定された構造よりも明らかに改善された。高分解能の構造は阻害物質との結合相互作用を解明する。最後に,l-リジン(Kd=13μM)複合体の結晶構造は1.90Åの分解能で報告されている。この構造はアルギナーゼ活性部位の認識の鍵になる特異性決定基として阻害剤α-カルボキシ酸とα-アミノ基との水素結合による相互作用の重要性を確認させた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： ヒト ,  *アルギナーゼ ,  酵素阻害 ,  熱量測定 ,  *結晶構造 ,  酵素基質複合体 ,  活性部位 ,  *基質特異性 ,  水素結合 ,  プラズマ共鳴
準シソーラス用語： 等温滴定熱量測定 ,  SPR

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： ヒト ,  アルギナーゼ ,  基質 ,  類似物 ,  阻害