文献
J-GLOBAL ID:201002236916347916   整理番号:10A0052862

Φ29 DNAポリメラーゼ活性部位:金属-dNTP複合体リガンドとして,および蛋白質プライミング開始における残基Val250の役割

φ29 DNA Polymerase Active Site: Role of Residue Val250 as Metal-dNTP Complex Ligand and in Protein-Primed Initiation
著者 (4件):
資料名:
巻: 395  号:ページ: 223-233  発行年: 2010年01月15日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
DNAポリメラーゼは,ヌクレオチド取り込みの触媒作用中に,それらの重合活性部位において金属イオンAとBを配位するために2つの酸性の残基を必要とする。Φ29 DNAポリメラーゼ三元複合体の結晶学的解像度は,金属B配位が,真核生物型(ファミリーB)DNAポリメラーゼの高度に保存されたDx2SLYPモチーフに属しているVal250のカルボニル基にも依存していることを示した。加えて,多重配列アラインメントは,プライマーとして蛋白質を使用するDNAポリメラーゼ間で,この残基の特異的保存を示した。それ故,重合におけるその役割を解明するために,Φ29 DNAポリメラーゼの対応するVal250に導入した単一変異の挙動を解析した。野生型のDNAポリメラーゼに対する,変異体V250AとV250Fによって示されたヌクレオチド結合親和性における相違は,金属B-dNTP複合体リガンドとしてのVal250の役割と合致した。加えて,変異体V250Fは,蛋白質プライミング反応の触媒効率における大きな減少のために,Φ29 DNA複製に深刻に影響した。Φ29 DNAポリメラーゼ構造を考慮して,蛋白質プライミング反応を遂行する酵素の適切な構造の維持におけるVal250残基の役割も又,提案した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
ウイルス学一般  ,  酵素一般 

前のページに戻る