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J-GLOBAL ID:201002241196456732   整理番号:10A0329973

複数のγ-グルタミル化:休眠Artemia嚢胞蛋白質における翻訳後修飾の新しい型

Multiple γ-glutamylation: A novel type of post-translational modification in a diapausing Artemia cyst protein
著者 (10件):
資料名:
巻: 394  号:ページ: 36-41  発行年: 2010年03月26日 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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非常に親水性のグルタミン酸リッチ蛋白質を,ブラインシュリンプ(Artemia franciscana)休眠嚢胞のサイトゾル分画の含水フェノール中に同定し,Artemiaフェノール可溶性蛋白質(PSP)と名付けた。質量分析は,129原子質量単位により分離された,約m/z 11000の多くの蛋白質ピークの存在を明らかにした;この値はグルタミン酸のそれに相当し,多様なポリグルタミン酸化を強く示唆した。ポリグルタミン酸化は,チュブリンの機能的に重要な翻訳後修飾として長く知られており,これは少数の特異的なグルタミン酸残基のγ-カルボキシル基での主鎖から分岐した多様な長さのポリ(L-グルタミン酸)鎖を持っていた。しかしながら,Artemia PSPでは,酵素ペプチドのエドマン分解は,少なくとも13および恐らく16のグルタミン酸残基が,単一L-グルタミン酸の付着により修飾されていることを明らかにし,これまでに報告されていない型の翻訳後修飾:すなわち複数のγ-グルタミル化またはポリペプチド鎖に沿った多数のグルタミン酸残基の添加を示した。PSPおよびその修飾の生物学的意義は,未だ確立していないが,グルタミル化PSPによる乳酸デヒドロゲナーゼのin vitroでの熱凝集の抑制を観察した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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