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J-GLOBAL ID：201002246556964701   整理番号：10A0144476

セルピンZ α1アンチトリプシンの動力学的不安定性は凝集を促進する

Kinetic Instability of the Serpin Z α₁-Antitrypsin Promotes Aggregation

著者 (5件)： KNAUPP Anja S. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3800, AUS) ,  LEVINA Vita (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3800, AUS) ,  ROBERTSON Amy L. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3800, AUS) ,  PEARCE Mary C. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3800, AUS) ,  BOTTOMLEY Stephen P. (Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Monash Univ., Clayton, Victoria 3800, AUS)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 396  号： 2  ページ： 375-383  発行年： 2010年02月19日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セルピノパシーはセルピン(セリンプロテイナーゼ阻害剤)分子の自己会合(重合)及び不適切な配座転移に起因する多数の疾患を網羅する。最も一般的なセルピノパシーはα1アンチトリプシン(α1AT)欠損症であり,そしてそれは肝硬変,肝細胞癌及び早発型気腫に対するリスク増加と関連する。α1AT欠損症の全症例の95%を占めるα1ATのZ変異体は合成中及び分泌後重合する。本研究では,内部蛍光及び外部蛍光プローブを用いて,Z α1ATが非天然立体配座で存在することを示した。横方向尿素勾配ゲル電気泳動,熱変性及び平衡塩酸グアニジン変性による熱力学的安定性について検討し,両蛋白質間で構造差があるにもかかわらず,野生型α1AT及びZ α1ATは類似した変性経路及び熱力学的安定性を示すことが分かった。遠UV円偏光二色性及びビス-ANS(4,4′-ジアニリノ-1,1′-ビナフチル-5,5′-二スルホン酸ジカリウム塩)蛍光分析により,野生型α1AT及びZ α1ATの変性中に形成された中間体集合は類似した構造的特徴を特徴とすることを示唆した。変性遷移の動態解析により野生型より少なくとも1.5倍速く変性することを示した。これらのデータの生物学的関与について論じた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *セルピン ,  *α1アンチトリプシン ,  凝集 ,  重合 ,  安定性 ,  不安定性 ,  立体配座 ,  ゲル電気泳動 ,  円偏光二色性 ,  蛍光分析 ,  変性 ,  解析
準シソーラス用語： 準安定性 ,  動態解析

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (2件)： ビス-ANS ,  塩酸グアニジン

タイトルに関連する用語 (6件)： セルピン ,  α1アンチトリプシン ,  動力学 ,  不安定性 ,  凝集 ,  促進