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J-GLOBAL ID:201002246850359530   整理番号:10A0926367

部位1065でのビンキュリンのチロシン燐酸化は焦点接着力学および細胞牽引を修飾する

Tyrosine phosphorylation of vinculin at position 1065 modifies focal adhesion dynamics and cell tractions
著者 (8件):
資料名:
巻: 399  号:ページ: 560-564  発行年: 2010年09月03日 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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焦点接着(FA)は,細胞アクチン細胞骨格を,インテグリンを介し,細胞外マトリックスと連結する。これらは,非常に動的で,良く調節され,環境からの物理的性質のセンシングに関わる,多くの構造とシグナリング蛋白質よりなる。ビンキュリンは,これら全ての機構を取り込む蛋白質である。ここでは,ビンキュリンの活性化/調節におけるY1065の燐酸化を検討した。永久に活性化されるか,部位1065の阻害された燐酸化部位のどちらかと似た,異なるビンキュリン変異体を用いた。これら変異体を用い,光退色後の蛍光回復および牽引顕微鏡を用い,交換動力学および細胞力に与えるそれらの影響を決定した。結果は,Y1065での燐酸化がFA内で自由に交換するビンキュリンの量を有意に増加するが,この燐酸化部位の阻害がビンキュリンのコントロールされていない交換を誘導し,接着細胞力を低下することを示した。結論として,部位Y1065での燐酸化が,ビンキュリンのFAへの正確な取り込みおよび細胞の機械的挙動に必須であることを示した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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細胞構成体一般 

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