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J-GLOBAL ID:201002247641983118   整理番号:10A0838194

Bacillus anthracisの細胞壁に蛋白質を結合させるソルターゼA酵素は異常な活性部位構造を含む

The Sortase A Enzyme That Attaches Proteins to the Cell Wall of Bacillus anthracis Contains an Unusual Active Site Architecture
著者 (4件):
資料名:
巻: 285  号: 30  ページ: 23433-23443  発行年: 2010年07月23日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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炭疽菌は細胞壁への蛋白質の結合にソルターゼA(SrtA)を使用する。この結合機構を明らかにするため,SrtAの構造,骨格ダイナミクスおよび機能を解析した。SrtAの核磁気共鳴構造を0.40±0.07Åの精度で明らかにした。SrtAは活性部位の必須ヒスチジン残基(His126)と結合した規則的な構造のN末端が存在するなど,これまでのソルターゼでは知られていない構造を有していた。この付属部分が,独特で柔軟な活性部位ループと結合して,固着反応時に蛋白質が結合する第2基質の脂質IIの認識を媒介すると考えられる。His126は生理的pHでは非荷電で,逆プロトン化機構を介して酵素が動作することを示唆した。これらの知見は炭疽菌StrAが黄色ぶどう球菌ソルターゼとは対照的にロックインキー機構でLPXTGソーティングシグナルを認識することを示唆する。
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分類 (1件):
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酵素一般 

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