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J-GLOBAL ID:201002254598064029   整理番号:10A1095027

生物学的HIV1カプシド基質に関するシクロフィリンA酵素サイクルの顕微鏡段階のNMRによる解析

Dissecting the Microscopic Steps of the Cyclophilin A Enzymatic Cycle on the Biological HIV-1 Capsid Substrate by NMR
著者 (7件):
資料名:
巻: 403  号:ページ: 723-738  発行年: 2010年11月12日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ペプチジルプロリルイソメラーゼ(PPIアーゼ)は多くさまざまな生物学的過程の重要調節因子として出現した。活性部位残基の変異誘発はこれらの酵素の触媒活性を低下するのみならず,基質結合に劇的に影響することから,PPIアーゼ活性のin vivo役割の解明は課題となっている。ここに,HIV1カプシド蛋白質のN末端ドメイン(CAN)のそれの生物学的関連及び天然折畳み基質と共にシクロフィリンA PPIアーゼの採用により,PPIアーゼ触媒作用vs基質結合への残基特異的影響をNMR分光法を利用していかに解析するかについて示した。驚いたことに,ペプチドアッセイのみに基づいて生物学的基質への活性が顕著に低下することが先に仮定された多数のシクロフィリンA活性部位変異体は,野生型活性を持つが酵素サイクルの律速段階が変化したHIVカプシドを触媒した。これらの結果から,生物学的アッセイにおけるPPIアーゼ変異の影響を解釈する時,生物学的基質を用いた触媒作用の定量解析は必須であることを示した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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酵素一般  ,  ウイルスの生化学 

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