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J-GLOBAL ID:201002259429101081   整理番号:10A0238133

機能的アッセイ及び原子間力顕微鏡による二鉄トランスフェリンとトランスフェリン受容体2との間の相互作用の特性化

Characterization of the Interaction between Diferric Transferrin and Transferrin Receptor 2 by Functional Assays and Atomic Force Microscopy
著者 (6件):
資料名:
巻: 397  号:ページ: 375-384  発行年: 2010年03月26日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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従来のトランスフェリン受容体1(TfR1)の相同体であるトランスフェリン受容体2(TfR2)は,二つのイソ型α及びβにおいて見出されている。TfR1と同様に,TfR2αはII型膜蛋白質であるが,β型は膜貫通部分を欠き,その結果,細胞内蛋白質であるように思われる。TfR2αの機能的特性を調べるために,トランスフェリン欠損チャイニーズハムスター卵巣細胞においてFLAG標識法を用いて蛋白質を発現させた。二鉄トランスフェリン(Tf)とTfR2αとの結合に対する会合定数は5.6×106M-1であり,TfとTfR1との結合定数の約1/50であり,鉄摂取の速度低下に対応した。TfR1におけるのと同様に,分解なしでのTfR2αを介したTfのインターナリゼーション及びリサイクリングもまた見出した。生細胞表面での単一分子レベルでのリガンドとその受容体間の相互作用の研究に用いられる強力な手段である原子間力顕微鏡を用いて,TfR2αとTfとの相互作用をさらに研究した。動的な力顕微鏡により,TfとTfR2α及びTfR1との相互作用における違いを明らかにした。すなわち,Tf-TfR1結合解除は二つのエネルギー障壁により特性化され,一方,Tf-TfR2αに対しては一つだけ存在した。この違いは単一ローブによるTfR2αとのTf結合を反映し,一方,Tfの二つのローブがTfR1との結合に関係すると推測した。TfとTfR1及びTfR2αとの結合特性の違いは,二つの受容体の異なる生理的役割の説明を助けると思われる。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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細胞膜の受容体 

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