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J-GLOBAL ID：201002261756473264   整理番号：10A0320203

ヒスチジル-tRNAシンテターゼにおけるアミノアシル化反応:活性段階の忠実機構

Aminoacylation Reaction in the Histidyl-tRNA Synthetase: Fidelity Mechanism of the Activation Step

著者 (2件)： BANIK S. Dutta (Univ. Kalyani, West Bengal, IND) ,  NANDI N. (Univ. Kalyani, West Bengal, IND)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 6  ページ： 2301-2311  発行年： 2010年02月18日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大腸菌からヒスチジル-tRNAシンテターゼ(HisRS)を抽出した。HisRSオリゴマ複合体の結晶構造モデルに基づいて,組合せ量子力学/半経験的方法を用いヒスチジン(His)活性化(アミノアシル化反応の第一段階)の忠実性反応機構を調べた。アデニリル酸を形成するHisとATPの相互アプローチ間におけるエネルギー変動研究はシンテターゼの取巻くナノ空間が反応物質(L-HisとATP)を拘束して,インライン求核攻撃に相応しい幾何学でごく近くに位置決めすることを示した。D-Hisを含むモデルのエネルギー面の顕著な高エネルギーはATPと取巻く残基の不相応な相互作用による。このことは相互作用(主に静電)ネットワークがD-アミノ酸を組入れたとき極めて不相応なことを指示する。取巻くナノ空間の再組織化はD-Hisと取巻く残基の分子間エネルギー面の不相応性質を小さくできる。しかしながら,このような再配列はシンテターゼ構造の大規模構造再組織化を必要とし,不相応である。遷移状態を経由して反応物質状態から生成物状態へ進行するときの結合角と距離の変化は求核攻撃とα-P周りの酸素原子の随伴する反転機構を確証した。静電ポテンシャル計算はMg²⁺の添加で活性部位のArg残基がATPのα-Pに付着した酸素原子上に分布した負電荷を縮減することによって求核攻撃を促進することを指示した。Arg259残基はこの残基がATPのα-Pの極めて近傍にあるので二個のMg²⁺カチオンが演じる役割に類似した役割をもつ。また,Arg113は反応中心の他の側面で負電荷縮減を促進する。また,ATP及びHisとArg259の相応な静電相互作用を結合エネルギー計算から結論付けた。Arg259は反応の進行間にHisのカルボン酸基とαリン酸塩基の酸素原子上に定着する。結局,Arg259はATP上の負電荷密度を単に縮減するよりむしろ活性化段階で重要な触媒的役割を演じる。

シソーラス用語： *アミノアシルtRNAシンテターゼ ,  *アミノアシル化 ,  大腸菌 ,  活性化 ,  *酵素反応機構 ,  ナノ構造 ,  *求核反応 ,  アミノ酸配列 ,  アミノ酸残基 ,  アデニンヌクレオチド ,  遷移状態 ,  結合角 ,  核間距離 ,  構造パラメータ ,  静電場 ,  水素結合 ,  結晶構造 ,  活性部位 ,  転位反応 ,  再編成 ,  静電相互作用 ,  結合エネルギー ,  電荷分布 ,  マグネシウム化合物 ,  量子論 ,  半経験的方法 ,  Hartree-Fock法 ,  基底関数系 ,  構造最適化 ,  エネルギー準位 ,  反応中心【光合成】 ,  アミノ酸 ,  光学異性 ,  忠実度 ,  リボヌクレオチド
準シソーラス用語： D-アミノ酸 ,  アミノアシル化反応 ,  ナノ空間 ,  ヒスチジル-tRNAシンテターゼ ,  結合距離 ,  再組織化 ,  再配列反応 ,  静電ポテンシャル ,  相互作用エネルギー ,  忠実性 ,  電荷密度 ,  量子力学

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ATP

タイトルに関連する用語 (4件)： ヒスチジル-tRNAシンテターゼ ,  アミノアシル化反応 ,  活性 ,  段階