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J-GLOBAL ID：201002266649957749   整理番号：10A0445172

コウイカ(Sepia officinalis)筋肉蛋白質の酵素的加水分解物由来の新しいアンジオテンシンI変換酵素阻害ペプチドの分析

Analysis of Novel Angiotensin I-Converting Enzyme Inhibitory Peptides from Enzymatic Hydrolysates of Cuttlefish (Sepia officinalis) Muscle Proteins

著者 (5件)： BALTI Rafik (Ecole Nationale d’Ingenieurs de Sfax, Sfax, TUN) ,  NEDJAR-ARROUME Naima (IUT A Lille I, Villeneuve d’Ascq, FRA) ,  ADJE Estelle Yaba (IUT A Lille I, Villeneuve d’Ascq, FRA) ,  GUILLOCHON Didier (IUT A Lille I, Villeneuve d’Ascq, FRA) ,  NASRI Moncef (Ecole Nationale d’Ingenieurs de Sfax, Sfax, TUN)
資料名： Journal of Agricultural and Food Chemistry  (Journal of Agricultural and Food Chemistry)
巻： 58  号： 6  ページ： 3840-3846  発行年： 2010年03月24日 
JST資料番号： C0251A  ISSN： 0021-8561  CODEN： JAFCAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 種々の細菌プロテアーゼによるコウイカ蛋白質加水分解物のアンジオテンシンI変換酵素阻害活性を検討した。最も高い阻害活性を示したのは,Bacillus mojavensis A21のプロテアーゼにより生成した加水分解物であった。ゲルろ過クロマトグラフィーにより,この加水分解物を8画分(P1~P8)に分画した。最も強いアンジオテンシン変換酵素I阻害活性を示した画分P6を逆相HPLCにより分別し,11種類のアンジオテンシン変換酵素I阻害ペプチドを得た。得られたACE阻害ペプチドの分子量及びアミノ酸配列をESI-MS及びESI-MS/MSを用いて決定した。最も強いアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチドの構造は,Ala-His-Ser-Tyr,Gly-Asp-Ala-Pro,Ala-Gly-Ser-Pro及びAsp-Phe-Glyであった。

シソーラス用語： コウイカ属 ,  筋肉タンパク質 ,  酵素的分解 ,  タンパク質加水分解物 ,  *アンギオテンシン変換酵素 ,  酵素阻害 ,  *酵素阻害剤 ,  プロテイナーゼ ,  アミノ酸配列 ,  *ペプチド ,  Bacillus mojavensis ,  Sepia officinalis ,  バシラス属 ,  無脊椎動物 ,  微生物 ,  芽胞形成菌
準シソーラス用語： 桿菌属

分類 (3件)： 動物の生化学  (EJ01050P) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (4件)： Ala-His-Ser-Tyr-OH ,  Gly-Asp-Ala-Pro-OH ,  Ala-Gly-Ser-Pro-OH ,  Asp-Phe-Gly-OH

タイトルに関連する用語 (8件)： コウイカ ,  Sepia ,  筋肉蛋白質 ,  酵素的加水分解 ,  アンジオテンシンI ,  酵素阻害 ,  ペプチド ,  分析