文献

J-GLOBAL ID：201002277564006909   整理番号：10A0564520

プロテアソームの19S調節顆粒のシャペロン,酵母Rpn14の結晶構造

Crystal Structure of Yeast Rpn14, a Chaperone of the 19 S Regulatory Particle of the Proteasome

著者 (10件)： KIM Sangwoo (Nagoya City Univ., Nagoya) ,  SAEKI Yasushi (Tokyo Metropolitan Inst. Medical Sci., Tokyo) ,  FUKUNAGA Keisuke (Tokyo Metropolitan Inst. Medical Sci., Tokyo) ,  SUZUKI Atsuo (Nagoya Univ., Nagoya) ,  TAKAGI Kenji (Nagoya City Univ., Nagoya) ,  YAMANE Takashi (Nagoya Univ., Nagoya) ,  TANAKA Keiji (Tokyo Metropolitan Inst. Medical Sci., Tokyo) ,  MIZUSHIMA Tsunehiro (Nagoya City Univ., Nagoya) ,  KATO Koichi (Nagoya City Univ., Nagoya) ,  KATO Koichi (National Inst. Natural Sci., Okazaki, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 20  ページ： 15159-15166  発行年： 2010年05月14日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プロテアソームの19S調節顆粒のシャペロン,酵母Rpn14の結晶構造を2.0Åの分解能で明らかにし,Rpn14-Rpt6相互作用に対する構造モデルを提出した。Rpn14の構造はシグナル伝達レギュレーターRACK1及びGβと類似し,βプロペラのコア構造はよく重ね合わされたが,N末端の構造は既知蛋白質との類似性は見られなかった。プロペラ及びN-末端領域は静電表面ポテンシャル解析で負の荷電表面を示し,これに関与するアミノ酸残基を提示した。分子の頭部保存表面はAsp13,Asp22,Glu27,Glu115,Asp157などの負荷点残基に富んでいた。G蛋白質βサブユニット及びNas6との構造的,機能的類似性を解析すると共に,Rpt6の複合体形成に対する変異の影響を検討した。

シソーラス用語： Saccharomyces cerevisiae ,  *シャペロンタンパク質 ,  結晶構造 ,  *ATPアーゼ ,  プロテアソーム ,  三次構造 ,  分子間相互作用
準シソーラス用語： 19Sプロテアソーム ,  *Rpn14蛋白質 ,  *Rpt6

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (7件)： プロテアソーム ,  19S ,  調節 ,  顆粒 ,  シャペロン ,  酵母 ,  結晶構造