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J-GLOBAL ID:201002286445468243   整理番号:10A1148409

古細菌Pyrococcus abyssi tRNA m1A57/58メチルトランスフェラーゼの超熱安定性および異常な領域特異性への洞察

Insights into the hyperthermostability and unusual region-specificity of archaeal Pyrococcus abyssi tRNA m1A57/58 methyltransferase
著者 (6件):
資料名:
巻: 38  号: 18  ページ: 6206-6218  発行年: 2010年 
JST資料番号: D0242C  ISSN: 0305-1048  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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3つの異なる空間群でのS-アデノシル-L-メチオニンおよびS-アデノシル-L-ホモシステインとの複合体におけるPyrococcus abyssi tRNA m1A57/58メチルトランスフェラーゼ(pabTrml)の結晶構造について報告した。モノマーおよびテトラマー構造の折畳みは,細菌酵素に似ていた。しかし,モノマー間の接触は,独特な特徴を示した。特に,その突然変異が融点を16.5°C下げるので,4つのジスルフィド結合がこの古細菌の超熱安定性に寄与していた。Thermococcocales目からのTrmlsにのみ存在する保存されたモチーフXにおけるHis78は活性部位近くにあり,2つの二者択一配座を示した。pabTrmlの触媒効率に対し,His78が重要であることを変異誘発が示した。tRNAAspにA59がないとき,A57のみが改変されていた。質量分析によるtRNAAspにおけるメチル化位置の同定により,pabTrmlはAA配列の最初のアデニンをメチル化することを確認した。
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分類 (7件):
分類
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酵素生理  ,  核酸一般  ,  酵素一般  ,  有機天然化合物の結晶構造  ,  遺伝的変異  ,  触媒反応一般  ,  質量分析 
物質索引 (3件):
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