ファミリーをなしβ/α-バレル折畳みのある様々な塩基性アミノ酸デカルボキシラーゼ内での基質特異性の進化  L-アルギニンとカルボキシノルスペルミジンに特異性のある酵素類のX線構造決定

DENG Xiaoyi; LEE Jeongmi; MICHAEL Anthony J.; TOMCHICK Diana R.; GOLDSMITH Elizabeth J.; PHILLIPS Margaret A.

文献

J-GLOBAL ID：201002286610335342 整理番号：10A0943900

ファミリーをなしβ/α-バレル折畳みのある様々な塩基性アミノ酸デカルボキシラーゼ内での基質特異性の進化 L-アルギニンとカルボキシノルスペルミジンに特異性のある酵素類のX線構造決定

Evolution of Substrate Specificity within a Diverse Family of β/α-Barrel-fold Basic Amino Acid Decarboxylases X-RAY STRUCTURE DETERMINATION OF ENZYMES WITH SPECIFICITY FOR L-ARGININE AND CARBOXYNORSPERMIDINE

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資料名：
巻： 285 号： 33 ページ： 25708-25719 発行年： 2010年08月13日
JST資料番号： E0038A ISSN： 0021-9258 CODEN： JBCHA3 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

β/α-バレル折畳み塩基性アミノ酸デカルボキシラーゼ類はポリアミンやリジンの生合成に必要であり,このメンバーであるアルギニンデカルボキシラーゼ(ADC)とカルボキシノルスペルミジンデカルボキシラーゼ(CANSDC)を反応産物と複合体にして結晶構造解析した。アミノ酸配列の類似性が低いにも関わらず,立体配座は類似しており,活性部位は一方のサブユニットのβ/α-バレルドメインと他方のサブユニットのβ-バレルの間に存在した。ADCは独自にドメイン間の挿入とC末の延長部を有し,溶液中で四量体になっていた。塩基性アミノ酸の区別はβ-バレル内のヘリックスで行っていた。遠位アミノ基認識用の酸性残基はCANSDCでLeu314に置換しており,ノルスペルミジンの脂肪族部位に相互作用するようになっていた。どちらの酵素でも反応産物は補酵素のピリドキサール5′リン酸とSchiff塩基を形成しなかったので,反応産物の解離は逆反応を減速すると加速するようだった。これらの結果から,このファミリーに属する各メンバーの分子進化を洞察できた。

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酵素一般

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