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J-GLOBAL ID：201002293146374867   整理番号：10A0962448

大豆蛋白質,7Sグロブリン及び酵素加水分解大豆蛋白質と混合した筋原線維の相互作用及びゲル強度

Interactions and gel strength of mixed myofibrillar with soy protein, 7S globulin and enzyme-hydrolyzed soy proteins

著者 (8件)： HUANG Xingjian (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  LI Chen (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  YANG Fang (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  YANG Fang (Hubei Univ., Hubei, CHN) ,  XIE Lanxin (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  XU Xiaoyun (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  ZHOU Ying (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN) ,  PAN Siyi (Huazhong Agricultural Univ., Hubei, CHN)
資料名： European Food Research & Technology  (European Food Research & Technology)
巻： 231  号： 5  ページ： 751-762  発行年： 2010年09月 
JST資料番号： E0437A  ISSN： 1438-2377  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 筋原線維蛋白質分離物(MPI)ゲルに大豆蛋白質分離物(SPI),7Sグロブリン,酵素加水分解大豆蛋白質,その10~100kDa限外濾過画分及び0.5~10kDa限外濾過画分を添加して混合蛋白質ゲルを調製し,ゲルの非特異的相互作用,イオン結合,水素結合,疎水性相互作用及びジスルフィド結合を20~70°Cにおける溶解度で調べた。さらに,ゲル強度及び相互作用をPearson相関で統計的に解析した。0.5~10kDa画分添加ゲルの強度は60°C以下で最高になったが,SPI添加ゲルのそれは65°C以上の方が高かった。各種終点温度におけるMPIとの非特異的相互作用は0.5~10kDa画分>10~100kDa画分>酵素加水分解大豆蛋白質>7Sグロブリン>SPIの順であった。イオン結合は限外濾過画分が強く,水素結合は55°C以下においてやや変動したが,より高温で低下した。疎水性相互作用は温度に応じて最高になった後,徐々に低下した。また,酵素加水分解大豆蛋白質の混合ゲルは疎水性相互作用とイオン結合とが正に相関したが,他の混合ゲルは疎水性相互作用と非特異的相互作用とが相関した。

シソーラス用語： *筋原線維 ,  タンパク質分離物 ,  *大豆タンパク質 ,  グロブリン ,  酵素的分解 ,  加水分解 ,  限外濾過 ,  分子量 ,  依存性 ,  添加物効果 ,  濃度依存性 ,  *分子間相互作用 ,  イオン結合 ,  水素結合 ,  疎水性相互作用 ,  ジスルフィド結合 ,  *ゲル ,  強度 ,  溶解度 ,  温度依存性 ,  統計解析 ,  相関
準シソーラス用語： 7Sグロブリン

分類 (2件)： 生肉の品質と処理  (FJ12032O) ,  食品蛋白質  (FJ09020N)

タイトルに関連する用語 (6件)： 大豆蛋白質 ,  7Sグロブリン ,  酵素加水分解 ,  筋原線維 ,  相互作用 ,  ゲル強度