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J-GLOBAL ID：201002295917456227   整理番号：10A0730080

メバロン酸経路に関与するチオラーゼスーパーファミリーの前例のないアセトアセチル-CoA合成酵素

Unprecedented acetoacetyl-coenzyme A synthesizing enzyme of the thiolase superfamily involved in the mevalonate pathway

著者 (5件)： OKAMURA Eiji (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN) ,  TOMITA Takeo (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN) ,  SAWA Ryuichi (Inst. Microbial Chemistry, Tokyo, JPN) ,  NISHIYAMA Makoto (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN) ,  KUZUYAMA Tomohisa (Univ. Tokyo, Tokyo, JPN)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 107  号： 25  ページ： 11265-11270  発行年： 2010年06月22日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アセトアセチル-CoAのde novo合成は通常,2分子のアセチル-CoAのチオエステル依存的クライゼン縮合を介するアセトアセチル-CoAチオラーゼにより触媒される。本研究では,土壌から分離したStreptomyces sp.株由来のメバロン酸経路遺伝子クラスターに見出されたnphT7nが,通常みられないようなアセトアセチル-CoA合成酵素をコードしていることを見出した。大腸菌に組み替え酵素を過剰発現させたところ,アセチル-CoAとマロニル-CoAの縮合がおこり,アセトアセチル-CoAとCoAが得られた。マロニル-CoAをマロニル-(アシルキャリヤータンパク質)で置き換えると,縮合活性が消失した。アセチル-CoA2分子の縮合によるアセトアセチル-CoA合成活性は全くというほど認められない。こうしたNphT7の特性から,本酵素に対してなんらかの命名が必要と考えられる。nphT7は,細胞内においてアセトアセチル-CoA濃度を顕著に高め,有用なテルペノイド類やポリ-β-ヒドロキシ酪酸の産生にとり有効に働いている可能性がある。

シソーラス用語： *アセチルCoA C-アセチルトランスフェラーゼ ,  生合成 ,  Claisen縮合 ,  *Streptomyces ,  代謝経路 ,  大腸菌 ,  遺伝子発現 ,  テルペノイド ,  酵素誘導 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  アシルCoA ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族カルボン酸 ,  ジオール ,  ヒドロキシ酸
準シソーラス用語： NphT7 ,  *アセトアセチルCoAチオラーゼ ,  メバロン酸経路

分類 (2件)： 代謝一般  (EB05030X) ,  酵素生理  (EG03052C)

物質索引 (3件)： アセトアセチル-CoA ,  マロニル-CoA ,  メバロン酸

タイトルに関連する用語 (3件)： メバロン酸経路 ,  アセトアセチル-CoA ,  合成酵素