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J-GLOBAL ID:201002296300005445   整理番号:10A0188364

Trypanosoma brucei brucei由来組換オルタナティブオキシダーゼの精製及び動力学特性化

Purification and kinetic characterization of recombinant alternative oxidase from Trypanosoma brucei brucei
著者 (12件):
資料名:
巻: 1797  号:ページ: 443-450  発行年: 2010年04月 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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トリパノソーマオルタナティブオキシダーゼ(TAO)はアフリカトリパノソーマにおいて哺乳類宿主での生存に重要なチトクローム非依存性末端オキシダーゼとして機能し,哺乳類宿主には存在しないのでトリパノソーマ症治療の有望な薬物標的と考えられている。ヘム欠損大腸菌株で過剰発現した組換TAO(rTAO)を大腸菌膜から可溶化し,安定で高活性型に均一に精製した。誘導結合プラズマ質量分析(ICP-MS)により検出した結合鉄の分析により,rTAO単量体に2個の鉄原子が結合した化学量論を示した。EPR分析でg値が15のrTAOの還元型のシグナルを示し,rTAOが二鉄蛋白質であることを確認した。精製rTAOによるユビキノール-1酸化の動力学は定型的なMichaelis-Menten動力学(Kmが338μMで,Vmaxが601μmol/min/mg)を示したが,ユビキノール-2酸化は異常な基質阻害を示した。特異的阻害剤アスコフラノンはユビキノール-1に対して酵素を混合型で阻害した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (3件):
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微生物の生化学  ,  酵素一般  ,  遺伝子操作 
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