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J-GLOBAL ID：201002298698954932   整理番号：10A1006511

荷電残基から中性残基への突然変異はHP-35の尿素変性を加速する

Mutation of Charged Residues to Neutral Ones Accelerates Urea Denaturation of HP-35

著者 (6件)： WEI Haiyan (Texas A&M Univ., Texas) ,  YANG Lijiang (Peking Univ., Beijing, CHN) ,  YANG Lijiang (Beijing National Lab. for Molecular Sci., Beijing, CHN) ,  GAO Yi Qin (Texas A&M Univ., Texas) ,  GAO Yi Qin (Peking Univ., Beijing, CHN) ,  GAO Yi Qin (Beijing National Lab. for Molecular Sci., Beijing, CHN)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 36  ページ： 11820-11826  発行年： 2010年09月16日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 尿素溶液中二種類のペプチド,35残基の3本ヘリックス束ビリンヘルメット蛋白質HP-35とその二重ノルロイシン置換基突然変異体(Lys24Nle/Lys20Nle)HP-35NleNleの分子動力学(MD)シミュレーションを行った。幾つかのβヘアピン構造の尿素誘起MDシミュレーションを基礎にして,著者らは尿素が蛋白質主鎖と尿素の間接的と直接的相互作用両者の組合せを通して蛋白質変性を誘起することを提案した。ここでは,突然変異体HP-35NleNleが野生型よりも容易に変性することを見いだした。小さな疎水性コアの拡張間に水透過が最初起こり,引き続いて尿素分子の透過を伴った。また,ペプチド主鎖の初期水和が両ペプチドの変性間に主鎖CO基と水との水素結合を通して達成されることを見いだした。二個の荷電リシン残基の無極性ノルロイシンへの突然変異は疎水性コア近傍の尿素蓄積を増強し,変性過程を加速した。また,尿素はペプチド主鎖と同様に側鎖と直接相互作用して,それによって非天然立体配座を安定化した。機構はβヘアピンポリペプチド,GB1,PEPTIDE1及びTRPZIP4の二次構造に関する先の研究とここでは一致し,尿素による蛋白質主鎖水素結合変性において一般的機構であることを示唆した。

シソーラス用語： *ウレア化合物 ,  *アクチン結合タンパク質 ,  突然変異体 ,  アミノ酸残基 ,  *変性 ,  野生型 ,  水分子 ,  水和 ,  *水素結合 ,  突然変異 ,  *立体配座 ,  安定化 ,  ヘアピン構造 ,  ポリペプチド ,  三重螺旋 ,  疎水性 ,  分子動力学 ,  計算機シミュレーション
準シソーラス用語： ビリン ,  三重ヘリックス ,  蛋白質変性 ,  蛋白質立体配座 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： 尿素

タイトルに関連する用語 (8件)： 荷電 ,  残基 ,  中性 ,  突然変異 ,  HP ,  尿素 ,  変性 ,  加速