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J-GLOBAL ID：201002299399089628   整理番号：10A0238147

リン脂質/界面活性剤混合ミセルにおける好熱性膜蛋白質の可逆的変性

Reversible Unfolding of a Thermophilic Membrane Protein in Phospholipid/Detergent Mixed Micelles

著者 (3件)： ROMAN Ernesto A. (Laboratorio de Biofisica Molecular, Instituto de Quimica y Fisicoquimica Biologicas, Universidad de Buenos ...) ,  ARGUEELLO Jose M. (Dep. of Chemistry and Biochemistry, Worcester Polytechnic Inst., Worcester, MA 01609, USA) ,  GONZALEZ FLECHA F. Luis (Laboratorio de Biofisica Molecular, Instituto de Quimica y Fisicoquimica Biologicas, Universidad de Buenos ...)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 397  号： 2  ページ： 550-559  発行年： 2010年03月26日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 膜蛋白質の折畳み機構及び安定性は,可逆的変性が可能下での実験条件を見出すことの既知の困難性のために,よく理解されていない。本論文において,生物膜を通してCu⁺の輸送に関与する804残基のαへリックス膜蛋白質であるArchaeoglobus fulgidus CopAの平衡変性について述べた。リン脂質/界面活性剤混合ミセルにおいて再構成したCopAと高濃度のグアニジウム塩酸とのインキュベーションは,蛍光量子収量,及び遠紫外楕円率の可逆的低下,及びATPアーゼ及びホスファターゼ活性の消失を誘導した。この変性状態からのCopAの再折畳みは,完全な生物学的活性及び天然酵素のすべての構造的特性の回復をもたらした。CopAの変性は,ΔGw°=12.9kJ mol^-1,m=4.1kJ mol^-1M^-1,C_m=3M,及びΔCpw°=0.93kJ mol^-1K^-1を持つ,二状態過程の典型的な特性を示した。これらの結果は,蛋白質安定性の改善に対する微調整機構を指し示した。変性状態の円偏光二色分光分析は,大半の二次及び三次構造が破壊されることを示した。可溶性消光剤に接近可能なTrp蛍光の画分は,顕著なスペクトル赤方偏移を伴って天然状態での0.52から変性状態での0.96にシフトした。また,主として膜貫通領域に位置するCopAにおける疎水性パッチが破壊されることを,1-アニリノナフタレン-8-スルホン酸蛍光により示した。それにもかかわらず,変性状態は,小さいが検出可能量の残存構造を持ち,CopAの折畳みと高温での作用に対する適応の両方において重要な役割を演じると思われる。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： 古細菌 ,  高温菌 ,  *膜タンパク質 ,  ヘリックス構造 ,  ミセル ,  リン脂質 ,  界面活性剤 ,  *変性 ,  熱安定性 ,  折畳み構造 ,  三次構造 ,  蛍光標識 ,  円偏光二色スペクトル ,  化学平衡 ,  量子収量 ,  比率 ,  ATPアーゼ ,  ニトロフェニルホスファターゼ
準シソーラス用語： Archaeoglobus fulgidus ,  *CopA蛋白質 ,  楕円率

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (2件)： 1-アニリノナフタレン-8-スルホン酸 ,  塩酸グアニジン

タイトルに関連する用語 (6件)： リン脂質 ,  界面活性剤 ,  混合ミセル ,  好熱性 ,  膜蛋白質 ,  変性