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J-GLOBAL ID：201002299683885884   整理番号：10A0496307

ヒト電位開口型プロトンチャンネルHv1のカルボキシル末端ドメインの役割および構造

The Role and Structure of the Carboxyl-terminal Domain of the Human Voltage-gated Proton Channel Hv1

著者 (6件)： LI Shu Jie (Nankai Univ., Tianjin, CHN) ,  ZHAO Qing (Nankai Univ., Tianjin, CHN) ,  ZHOU Qiangjun (Inst. Biophysics, Chinese Acad. Sci., Beijing, CHN) ,  UNNO Hideaki (Nagasaki Univ., Nagasaki, JPN) ,  ZHAI Yujia (Inst. Biophysics, Chinese Acad. Sci., Beijing, CHN) ,  SUN Fei (Inst. Biophysics, Chinese Acad. Sci., Beijing, CHN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 16  ページ： 12047-12054  発行年： 2010年04月16日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Hv1のC末端ドメインの役割および構造を明らかにするために,切断変異体を用いた解析および結晶構造解析を行った。GFPを融合したHv1を導入したHeLa細胞に対する蛍光顕微鏡観察から,Hv1は細胞膜では無く,細胞内区画の膜に局在することが分かった。切断変異体を用いた解析から,Hv1のC末端が正しい局在に必要であることが分かった。Hv1のC末端ドメインの結晶構造解析から,Hv1単量体は平行α-ヘリックスコイルドコイルを介して二量体を形成していることが分かった。Hv1の立体構造はpH依存的に変化したが,測定したいずれの条件においても二量体を形成していた。また,Arg²⁶⁴のNη原子にCl^-が結合することも分かった。Hv1のC末端ドメインは,細胞内pHに依存して変化し,それによりH⁺透過性を調節していると結論付けた。

シソーラス用語： ヒト ,  *イオンチャンネル ,  *プロトン移動 ,  アミノ酸配列 ,  超螺旋 ,  細胞内膜 ,  二量体 ,  欠失突然変異 ,  結晶構造 ,  pH依存性 ,  HeLa細胞 ,  共焦点レーザ顕微鏡 ,  ジスルフィド結合 ,  配座転移 ,  細胞内分布
準シソーラス用語： C末端 ,  *プロトンチャンネル ,  共焦点レーザ走査顕微鏡

分類 (1件)： 細胞膜の輸送  (EF04020R)

タイトルに関連する用語 (8件)： ヒト ,  電位 ,  開口型 ,  プロトンチャンネル ,  Hv1 ,  カルボキシル末端 ,  ドメイン ,  役割