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J-GLOBAL ID：201102220683942260   整理番号：11A0629107

アミロイド生成コア領域の同定で明らかになった非阻害性セルピンオボアルブミンのフィブリル形成機構

The Mechanism of Fibril Formation of a Non-inhibitory Serpin Ovalbumin Revealed by the Identification of Amyloidogenic Core Regions

著者 (10件)： TANAKA Naoki (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  MORIMOTO Yumi (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  NOGUCHI Yurika (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  TADA Tomoko (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  WAKU Tomonori (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  KUNUGI Shigeru (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN) ,  MORII Takashi (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  LEE Yin-Fai (Univ. Leicester, Leicester, GBR) ,  KONNO Takashi (Univ. Fukui, Fukui, JPN) ,  TAKAHASHI Nobuyuki (Kyoto Inst. Technol., Kyoto, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 286  号： 7  ページ： 5884-5894  発行年： 2011年02月18日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： オボアルブミン(OVA)は,熱誘起変性でフィブリル凝集体を形成する。今回,合成ペプチド断片,部位特異的変異誘発,および制限蛋白質分解を用い,アミロイド生成コア領域の同定を通してOVAフィブリル形成機構に関する新しい知見を提供した。OVAは,本蛋白質のN-末端ヘリックス領域のCys73とCys120との間にジスルフィド結合を有する。OVAの熱誘起性フィブリル形成は,本蛋白質のN-末端ヘリックス領域のβ-ストランドへの形質転換の機構により起こり,それにより連続した分子間連鎖を形成する。

シソーラス用語： *卵白アルブミン ,  フィブリル化 ,  熱変性 ,  ジスルフィド結合 ,  アミロイド ,  タンパク質 ,  糖タンパク質 ,  動物タンパク質

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： アミロイド ,  コア領域 ,  同定 ,  阻害 ,  フィブリル