文献

J-GLOBAL ID：201102247305963980   整理番号：11A0288784

Bacillus subtilisのSP-βプロファージのCwlPは二つの新規のペプチドグリカンヒドロラーゼドメイン,ムラミダーゼと橋架け結合分解DD-エンドペプチダーゼを持つ

Bacillus subtilis CwIP of the SP-β Prophage Has Two Novel Peptidoglycan Hydrolase Domains, Muramidase and Cross-linkage Digesting DD-Endopeptidase

著者 (3件)： SUDIARTA I Putu (Shinshu Univ., Nagano, JPN) ,  FUKUSHIMA Tatsuya (Shinshu Univ., Nagano, JPN) ,  SEKIGUCHI Junichi (Shinshu Univ., Nagano, JPN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 53  ページ： 41232-41243  発行年： 2010年12月31日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞壁の分解に関与する蛋白質の一つ,CwlPの可溶性分解トランスグリコシラーゼ(SLT)ドメインはB.subtilisの細胞壁に加水分解酵素活性を示し,MurNAcとGlcNAc間の連鎖を分解する。これはムラミダーゼの特性で分解性トランスグリコシラーゼの特性ではない。ここで加水分解の活性部位がGlu¹⁴⁴⁷であることを確かめた。CwlPのムラミダーゼドメイン内の触媒アミノ酸残基はGlu¹⁴⁴⁷であった。CwlPのM23ドメインは架橋のD-Ala-ジアミノピメリン酸結合を分解するDD-エンドペプチダーゼとしてB.subtilisの細胞壁に対してヒドロラーゼ活性を示すことがわかった。M23ドメインにおける重要なアミノ酸残基はHis¹⁶²⁸とHis¹⁶⁶⁰から成る。CwlPのM23ドメインのD-アラニル-A₂pmエンドペプチダーゼは活性にZn²⁺を必要としないが,Ca²⁺を必要とした。

シソーラス用語： *プロファージ ,  *グリコシド結合ヒドロラーゼ ,  *リゾチーム ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  カルシウム化合物 ,  金属イオン ,  細胞壁 ,  遺伝子座 ,  溶菌 ,  グリコシルトランスフェラーゼ ,  枯草菌
準シソーラス用語： *CwlP ,  *エンドペプチダーゼ ,  カルシウムイオン ,  *ムラミダーゼ ,  ペプチドグリカンヒドロラーゼ

分類 (2件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： Bacillus ,  プロファージ ,  ムラミダーゼ ,  橋架け ,  分解 ,  エンドペプチダーゼ