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J-GLOBAL ID：201102259080800278   整理番号：11A1451705

細菌においてシグナルペプチドの解放後開裂はサイト-2プロテアーゼ(S2P)により触媒される

Post-liberation cleavage of signal peptides is catalyzed by the site-2 protease (S2P) in bacteria

著者 (8件)： SAITO Akira (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  HIZUKURI Yohei (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  MATSUO Ei-ichi (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  CHIBA Shinobu (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  MORI Hiroyuki (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  NISHIMURA Osamu (Osaka Univ., Osaka, JPN) ,  ITO Koreaki (Kyoto Sangyo Univ., Kyoto, JPN) ,  AKIYAMA Yoshinori (Kyoto Univ., Kyoto, JPN)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 108  号： 33  ページ： 13740-13745  発行年： 2011年08月16日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： シグナルペプチド(SP)は分泌タンパク質前駆体のN末端が細胞膜に進入した直後にシグナルペプチダーゼにより切断され,後生動物細胞の場合は,切断SPはさらに膜内切断プロテアーゼ(I-CLiP)であるシグナルペプチドペプチダーゼにより消化されるが,細菌の場合はI-CLiPは存在せず,細菌性SPの代謝は不明な点が多い。本報告では,サイト2プロテアーゼ(S2P)族である大腸菌RsePが遊離SPの分解活性について調べた。その結果,in vitroでβ-ラクタマーゼ(Bla)SPはその疎水性部位がRsePにより切断され,その際,先行してBla前駆体がリシルエンドペプチダーゼによるプロセシングを受けることが必要であることが明らかとなった。Bacillus subtilis S2PプロテアーゼであるRasPも同様の活性を有していた。また,これらが細胞膜内の本来性SPを切断することも確認された。以上より,細菌S2Pプロテアーゼの生理機能が明らかとなり,細菌のシグナルペプチド代謝に関する基礎知識がアップデートされた。

シソーラス用語： *シグナルペプチド ,  *プロテイナーゼ ,  β-ラクタマーゼ ,  大腸菌 ,  枯草菌 ,  タンパク質プロセシング ,  細菌タンパク質 ,  分泌タンパク質 ,  微生物 ,  芽胞形成菌
準シソーラス用語： RasP蛋白質 ,  RseP蛋白質 ,  *サイト2プロテアーゼ

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： 細菌 ,  シグナルペプチド ,  解放 ,  開裂 ,  プロテアーゼ ,  触媒