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J-GLOBAL ID:201102286855821266   整理番号:11A0858069

Staphylococcus aureusからのリポテイコ酸を注入の後の分房牛乳における蛋白質分解のプロテオームおよびペプチドームの研究

Proteomic and peptidomic study of proteolysis in quarter milk after infusion with lipoteichoic acid from Staphylococcus aureus
著者 (7件):
資料名:
巻: 93  号: 12  ページ: 5613-5626  発行年: 2010年12月 
JST資料番号: C0282A  ISSN: 0022-0302  CODEN: JDSCAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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乳房炎乳はカゼインの蛋白質分解の原因であるプラスミンおよび体細胞酵素からのような乳牛のプロテアーゼ活性の増加と関係して,チーズ収率および品質を低下するだろう。本研究の目的は,モデル乳房炎システムにおける蛋白質分解から生じるペプチドプロフィールを特徴づけること,責任があるプロテアーゼを同定することになっていた。各々2頭の乳牛(AおよびB)の分房に,Staphylococcus aureusからのリポテイコ酸を注入した。この注入した分房の体細胞数は注入の6時間後にピ-クに達したのに,一方,それらの分房のプラスミン活性も増加し,それぞれ,乳牛AおよびBに対して48および12時間後にピークに達した。注入の後,種々の時間目で得られ,7日間まで培養した乳牛AおよびBの牛乳試料の尿素-ポリアクリルアミドゲル電気泳動図は,ピークの体細胞数(αS1-カゼインのそれより急速なβ-カゼインのそれを有する)で,牛乳試料の培養の間に,β-およびαS1-カゼインのほぼ完全な加水分解を示し,β-カゼインはαS1-カゼインより加水分解が早かった。この毒素を注入の6時間後の牛乳の二次元のゲル電気泳動図により,β-およびαS1-カゼインの加水分解および低分子量製品の出現を確認した。ペプチドは逆相HPLCおよび手製のナノスケールC18柱によってその後分離して,マトリックス支援レーザ脱離イオン化/飛行時間型タンデム質量分析により同定した。20の異なるペプチドを同定し,αs1-およびβ-カゼインから生じることを示した。プラスミン,カテプシンBとD,エラスターゼおよびアミノ-,そして,カルボキシペプチダーゼをペプチド切断部位を主成分として可能な信頼できるプロテアーゼとして提案した。アミノ-およびカルボキシペプチダーゼの中で推定的な活性は,驚くべきものであって,そして,以前牛乳において報告されていなかったカテプシンHの活性を示すことができるであろう。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (4件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
牛  ,  細菌による動物の伝染病  ,  外分泌腺  ,  酵素製剤・酵素阻害剤の基礎研究 

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