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J-GLOBAL ID：201102299390817660   整理番号：11A1026912

クモノスカビ種ZM-10からのリパーゼの精製と活性部位の化学的改質

Purification of a Lipase from Rhizopus sp . ZM-10 and Chemical Modification of Active Sites

著者 (3件)： Yu Zhongliang (Coll. of Food Sci. and Engineering, Shandong Agricultural Univ., Shandong, Taian) ,  Chen Yilun Lina (Coll. of Food Sci. and Engineering, Shandong Agricultural Univ., Shandong, Taian) ,  Li Na (Coll. of Food Sci. and Engineering, Shandong Agricultural Univ., Shandong, Taian)
資料名： Shipin yu Fajiao Gongye  (Shipin yu Fajiao Gongye)
巻： 36  号： 2  ページ： 39-43  発行年： 2010年 
JST資料番号： C2153A  ISSN： 0253-990X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： クモノスカビ種ZM-10からのリパーゼは,硫酸アンモニウム沈殿法,透析法,DEAEセファロース高速流動陰イオン交換クロマトグラフィー,そして,セファデックスG-100ゲル濾過クロマトグラフィーを用いて,均一に精製された。この精製プロトコルは,22.2%の最終的收率を得て15.3倍のリパーゼの精製をもたらした。そして,SDS-PACEを使用して,酵素の相対分子量が約42Kuであることを決定した。6つの調節因子(NBS,EDC,DEPC,CH-T,PMSF,DTNB)を,クモノスカビ種ZM-10リパーゼと反応させるために使用した。実績は以下のことを示した。アスパラギン酸塩(グルタメート),ヒスチジン,セリンおよびトリプトファン残基は触媒活性のための必須なグループである;アスパラギン酸塩(グルタメート),ヒスチジン,およびセリン残基は基質結合部位に存在しており,トリプトファン残基は酵素活性度を維持することで重要であるが,酵素の基質結合部位には存在しない。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： Rhizopus ,  *リパーゼ ,  化学 ,  精製 ,  活性部位 ,  硫酸アンモニウム ,  沈殿 ,  透析 ,  イオン交換クロマトグラフィー ,  ゲル浸透クロマトグラフィー
準シソーラス用語： クモノスカビ属 ,  陰イオン交換クロマトグラフィー ,  ゲル濾過

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： リパーゼ ,  精製 ,  活性部位 ,  化学 ,  改質